主な違い - ヘモグロビンとミオグロビン
ヘモグロビンとミオグロビンは、酸素結合タンパク質として機能する 2 種類のグロビンタンパク質です。両方のタンパク質は、脊椎動物の生体液および一部の無脊椎動物の溶存酸素量を増加させることができます。類似の特性を持つ有機補欠分子族は、両方のタンパク質の酸素結合に関与しています。しかし、ヘモグロビンとミオグロビンの立体異性や立体異性は異なります。この違いにより、各タンパク質分子と結合できる酸素の量も異なります。 ヘモグロビンは酸素としっかり結合できる 一方 ミオグロビンは酸素としっかりと結合することができません。 ヘモグロビンとミオグロビンのこの違いにより、それらの異なる機能が生じます。 ヘモグロビンは血流中に存在し、酸素を肺から全身に輸送します 筋肉にはミオグロビンがあり、必要な酸素を放出します。
対象となる主な分野
1.ヘモグロビンとは
– 定義、構造と構成、機能
2.ミオグロビンとは
– 定義、構造と構成、機能
3.ヘモグロビンとミオグロビンの類似点
– 類似点の概要
4.ヘモグロビンとミオグロビンの違いは何ですか
– 主な違いの比較
主な用語:ヘモグロビン、ミオグロビン、酸素、ヘム、タンパク質、グロビンタンパク質、血液
ヘモグロビンとは
ヘモグロビンは、四次構造を持つ複数サブユニットの球状タンパク質です。四面体構造に配置された2つのαサブユニットと2つのβサブユニットで構成されています。ヘモグロビンは、鉄を含む金属タンパク質です。 4 つの球状タンパク質サブユニットのそれぞれは、1 つの酸素分子と結合する非タンパク質の補欠ヘム グループに関連付けられています。ヘモグロビンの産生は骨髄で起こります。グロビンタンパク質は、サイトゾルのリボゾームによって合成されます。ヘム部分はミトコンドリアで合成されます。荷電した鉄原子は、鉄と同じ平面内の 4 つの窒素原子との共有結合によって、ポルフィリン環に保持されます。これらの N 原子は、4 つのグロビン サブユニットのそれぞれの F8 ヒスチジン残基のイミダゾール環に属します。ヘモグロビンでは、鉄は Fe として存在し、赤血球に赤い色を与えます.
人間のヘモグロビンには、ヘモグロビン A、ヘモグロビン A2 の 3 種類があります。 およびヘモグロビン F。ヘモグロビン A HBA1 によってコードされる一般的なタイプのヘモグロビンです。 、HBA2 、および HBB 遺伝子。ヘモグロビン A の 4 つのサブユニットは、2 つの α サブユニットと 2 つの β サブユニット (α2 β2 ）。 ヘモグロビン A2 とヘモグロビン F はまれであり、それぞれ 2 つの α および 2 つの δ サブユニットと 2 つの α および 2 つの γ サブユニットで構成されています。乳児のヘモグロビン型はHb F (α2 γ2 ).
ヘモグロビン分子は 4 つのサブユニットで構成されているため、4 つの酸素分子と結合できます。したがって、ヘモグロビンは、血液中の酸素運搬体として赤血球に見られます。構造内に 4 つのサブユニットが存在するため、最初の酸素分子が最初のヘム基に結合すると、酸素の結合が増加します。このプロセスは、酸素の協同結合として識別されます。ヘモグロビンは、赤血球の乾燥重量の 96% を占めています。二酸化炭素の一部は、組織から肺への輸送のためにヘモグロビンにも結合しています。二酸化炭素の 80% はプラズマを介して輸送されます。ヘモグロビンの構造は 図 1 に示されています .
図 1:ヘモグロビンの構造
ヘモグロビンの機能
ミオグロビンとは
ミオグロビンは、脊椎動物の筋肉細胞に含まれる酸素結合タンパク質で、筋肉にはっきりとした赤または濃い灰色を与えます。骨格筋と心筋でのみ発現します。ミオグロビンは、筋肉細胞の細胞質タンパク質の 5 ～ 10% を構成しています。ヘモグロビンとミオグロビンのポリヌクレオチド鎖のアミノ酸変化は保存的であるため、ヘモグロビンとミオグロビンは類似した構造を持っています。さらに、ミオグロビンは単量体であり、単一のヘム基から構成される単一のポリヌクレオチド鎖から構成されます。したがって、単一の酸素分子と結合することができます。したがって、ミオグロビンでは酸素の協同結合は起こりません。しかし、ミオグロビンの結合親和性は、ヘモグロビンの結合親和性に比べて高いです。その結果、ミオグロビンは筋肉の酸素貯蔵タンパク質として機能します。ミオグロビンは、筋肉が機能しているときに酸素を放出します。ヘモグロビンの立体構造は 図 2 に示されています .
図 2:ミオグロビン
ヘモグロビンとミオグロビンの類似点
- ヘモグロビンとミオグロビンはどちらも酸素結合球状タンパク質です。
- どちらも補欠分子族として酸素結合ヘムを含んでいます。
- ヘモグロビンとミオグロビンはどちらも、それぞれ血液と筋肉に赤い色を与えます.
ヘモグロビンとミオグロビンの違い
定義
ヘモグロビン: ヘモグロビンは、脊椎動物の血液中の酸素の輸送を担う赤いタンパク質です。
ミオグロビン: ミオグロビンはヘムを含む赤いタンパク質で、筋肉細胞内で酸素を運搬および貯蔵します。
分子量
ヘモグロビン: ヘモグロビンの分子量は 64 kDa です。
ミオグロビン: ヘモグロビンの分子量は 16.7 kDa です。
構成
ヘモグロビン: ヘモグロビンは 4 つのポリペプチド鎖で構成されています。
ミオグロビン: ミオグロビンは単一のポリペプチド鎖で構成されています。
四次構造
ヘモグロビン: ヘモグロビンは、2 つの α サブユニットと 2 つの β サブユニットで構成される四量体です。
ミオグロビン: ミオグロビンは単量体です。したがって、四次構造が欠けています。
酸素分子の数
ヘモグロビン: ヘモグロビンは 4 つの酸素分子と結合します。
ミオグロビン: ミオグロビンは単一の酸素分子とのみ結合します。
協調バインディング
ヘモグロビン: ヘモグロビンは四量体であるため、酸素と協調的に結合します。
ミオグロビン: ミオグロビンは単量体であるため、協調結合を示しません。
酸素への親和性
ヘモグロビン: ヘモグロビンは酸素と結合する親和性が低い.
ミオグロビン: ミオグロビンは酸素と結合する親和性が高く、酸素濃度に依存しません。
酸素との結合
ヘモグロビン: ヘモグロビンは酸素としっかりと結合できます。
ミオグロビン: ミオグロビンは酸素と強く結合することができません.
発生
ヘモグロビン: ヘモグロビンは血流に含まれています。
ミオグロビン: ミオグロビンは筋肉の中にあります。
タイプ
ヘモグロビン: ヘモグロビン A、ヘモグロビン A2 およびヘモグロビン F は、人間のヘモグロビンの種類です。
ミオグロビン: ミオグロビンは、すべての細胞に 1 種類しかありません。
機能
ヘモグロビン: ヘモグロビンは肺から酸素を受け取り、体の他の部分に輸送します。
ミオグロビン: ミオグロビンは筋肉細胞に酸素を貯蔵し、必要に応じて放出します。
結論
ヘモグロビンとミオグロビンは、脊椎動物の 2 つの酸素結合球状タンパク質です。ヘモグロビンは、4 つの酸素分子と協調的に結合する四量体です。ミオグロビンは、単一のヘム基で構成されるモノマーです。ヘモグロビンの結合能力はミオグロビンの結合能力よりも高いため、ヘモグロビンは血液中の酸素輸送タンパク質として使用されます。ミオグロビンは、筋肉細胞の酸素貯蔵タンパク質として使用されます。ミオグロビンと酸素の結合親和性は、ヘモグロビンよりも高い。ヘモグロビンとミオグロビンの主な違いは、その機能にあります。ヘモグロビンとミオグロビンの機能の違いは、立体構造の違いから生じます。
参照:
1.」ミオグロビン。」ヘモグロビンとミオグロビン。 N.p.、n.d.ウェブ。こちらから入手できます。 2017 年 6 月 5 日。
2.「ミオグロビン」。ブリタニカ百科事典。 Encyclopædia Britannica, inc., n.d.ウェブ。こちらから入手できます。 2017 年 6 月 5 日。
画像提供:
1. OpenStax College による「1904 Hemoglobin」 – Anatomy &Physiology、Connexions Web サイト。 2013 年 6 月 19 日。 (CC BY 3.0) コモンズ ウィキメディア経由
2. 「ミオグロビン」→AzaToth 著 – コモンズ ウィキメディア経由の PDB エントリ (パブリック ドメイン) に基づいて自作
