ペプチド結合:
ペプチドの父として知られる科学者エミール・フィッシャーは、ペプチド結合を発見しました。 「ペプチド」という言葉は、「消化された」という意味のギリシャ語です。
ペプチドは、2つ以上の類似または異なるα-アミノ酸の縮合による水分子の除去によって形成されるアミドです。 2 つ以上のアミノ酸が縮合すると、水分子が脱離し、(-CONH-) ペプチド結合が形成されます。この反応では、カルボキシル基の水酸基とアミノ基の水素原子との反応により、水分子が脱離します。このように、2 つのアミノ酸の相互結合によって形成されるアミド (-CONH-) 結合はペプチド結合として知られており、アミノ酸の相互縮合によって形成される生成物はペプチドとして知られています。
ペプチド結合の形成:
細胞期では、脱水反応によりペプチド結合が生じます。通常、分子から 2 つの酸素と水素が放出されると、2 つのアミノ酸が結合します。この反応では、カルボキシル基はそれらによって供給され、ヒドロキシル基は破壊されます。異なるアミノ酸のアミノ基は水素を失います。次に、窒素が水酸基の置換に関与し、それによってペプチド結合が形成されます。ペプチド結合がアミド置換とも呼ばれるのはこのためです。ペプチド結合の形成中に、使用されるアミノ酸は、反応後に残基と呼ばれます。これは、ペプチド結合の形成後にいくつかの原子を失い、互いに結合するためです.
カルボキシル結合側の酸素は負電荷を持ち、窒素は正電荷を持ちます。負電荷と正電荷はどちらも小さく、共有するものと比較してより多くのセレクターによる窒素と炭素の共有につながるのはこの相互作用です。全体のプロセスは、電気双極子の確立につながります。
いくつかの追加の電子には、強力で回転する複動結合があります。合計6個の分子からなる単位をペプチドセットと呼び、平面またはボールの形をしています。アミノ酸に含まれる炭水化物は、合計 4 つの等しい結合を持ち、自由に回転する能力を持っています。したがって、いくつかのアミノ酸が結合すると、一連の妥協のない原子平面原子がペプチド結合の周囲に形成されます。柔軟な炭素結合は、この結合を適切に接続します。ペプチド鎖が曲がったり回転したりできるようにするのは、この配置全体であり、反応することができる非常に洗練された創造物をもたらします.
ペプチド結合の分類
縮合プロセスに関与する分子の数に基づいて、ペプチド結合は次のグループに分類されます。
<オール>この方法では、ジペプチド結合の合成のために水分子の除去が行われます。アミノ酸は同じでも異なっていてもかまいません。ジペプチド結合の例は、アスパルテーム (アスパラギン-フェニルアラニン)、カルノシン (β-アラニル-L-ヒスチジン)、アンセリン (β-アラニル-N-メチルヒスチジン) などです。
- トリペプチド :この場合、縮合は 3 つのアミノ分子の間で起こり、水が除去されます。トリペプチドのさまざまな例:グルタチオン (グルタミル-シスチニル-グリシン)、オプタルミン酸 (L-γ-グルタミル-α-L-アミノ ブチル-グリシン)
- ポリペプチド :3 つ以上の分子間で凝縮が起こり、水が除去されます。
ペプチド分子には、ペプチド結合として知られる-CO-NH-結合が含まれています。
H2N-CHR-COOH + H2N-CHR-COOH → H2N-CHR-CO-NH-CHR -COOH(ペプチド結合)
ペプチド分子の構造で、一方の端にアミノ基があり、もう一方の端にカルボキシル基がある場合、それはN末端であり、C末端では、N末端は左側にあり、 C 末端は右に向かって書かれています。
ポリペプチドとタンパク質では、アミノ酸は、グリシン、アラニン、セリンを含む - トリペプチドのように簡単に記述され、次のように記述されます。
H2N-CH2-CO-NH-C2H4-CO-NH-C2H4OH-CO-OH
(グライアラセルG-A-S)
ポリペプチドは、一般的にペプチドのみとしても知られています。ポリペプチドの形成には、1種類のアミノ酸のみが関与している必要はありません。さまざまなアミノ酸がペプチド結合によって互いに結合し、ポリペプチド鎖を形成します。これらの鎖が結合してタンパク質を形成します。 100以上のアミノ酸から構成され、分子量が10,000以上のポリペプチドは、タンパク質として知られています。このように、タンパク質は、100 以上のアミノ酸単位を含むさまざまなアミノ酸が縮合して形成されるポリペプチドであり、その分子量は非常に大きくなります (10,000 u 以上)
タンパク質は次の一般式で表すことができます:
Protein =aa₁- aa2 – aa3 – aa4……… ここで、aa1、aa2、aa3、aa4……などはさまざまなアミノ酸を表し、「_」はペプチド結合を表します。
生物学的に重要なペプチドは次のとおりです:
<オール>Cys- Tyr- Ile -Asn -Cys -Pro-Leu – Glu
- バソプレシン:非ペプチドでもあります。このペプチドは、脳下垂体後葉からも分泌されます。その主な機能は、腎臓が水分を吸収するのを助けることです。
Cys- Tyr- Phe -Gln -Asn-Cys-Pro- Arg -Gly
- アンジオテンシン II:オクトペプチドです。高血圧の人に見られます。
ペプチド結合の性質:
ペプチド シリーズに含まれるアミノ酸は、1 つの H (H2N) と 1 つの H (その COOH の)、または致命的なアミノ酸の場合には両方の 1 つだけを失います。これはアミノ酸の「ビルドアップ」と呼ばれます。単語ベースに「yl」を追加することによって割り当てられます (例:チロシル、セリルなど)
N末端のアミノ酸末端が最初と最後に示され、進行のための他のアプリケーションに続いて、すべて接尾辞「yl」が付いています。 C 末端のアミノ酸のみに変更されていない名前が付けられます。
ペプチド結合の特徴:
Linus Pauling と Robert Corey によると、ペプチド結合は良好で組織化されています。ペプチド結合の特徴は次のとおりです:
- 固体ペプチド結合には二重結合があります:
- 熱や塩分濃度が高すぎても損なわれません。
- 固い食べ物や高温の長い塩基にさらすと、壊れる可能性があります。
- ペプチド結合は変化せず、これらの線に配置された結合がタンパク質組成のバランスをとっています。
- ペプチド結合は、不完全な正電荷の集まりと部分的な負電荷の集まりで構成されています。
結論
ペプチド結合は、2 つの有機分子間で形成されます。ペプチド結合はタンパク質にも関連しています。 1 つの分子のカルボキシル基が他の分子のアミノ基と結合すると、水分子の放出によってそれらの間に化学結合が形成されます。
ペプチドはアミドであり、これらのアミド間の結合はペプチド結合と呼ばれます。これらは、水分子の脱水合成または脱離によって形成されます。ペプチド結合には次の 3 種類があります:-
<オール>したがって、ポリペプチド部分は、多くの種類の結合の組み合わせまたは結合によって、どのタンパク質が形成されるかによって非常に重要です.