タンパク質は、体内で多数の機能を果たす有機高分子です。タンパク質の単量体（個々の単位）はアミノ酸と呼ばれます .ほとんどのアミノ酸は、水素 (H)、炭素 (C)、酸素 (O)、および窒素 (N) で構成されています。水を除けば、アミノ酸（タンパク質の形で）が人間の組織の大部分を占めています.人体には 500 を超える既知のアミノ酸があり、極性、形状、および結合する官能基に関して分類されています。人体では、アミン基とカルボキシル基を持つアミノ酸が特に重要です。タンパク質は人体で驚くほど多くの機能を果たしているため、それらを構成するアミノ酸は、私たちが知っているように生命に必要です.
単一タンパク質へのアミノ酸の集塊は、遺伝子発現の最終産物です。タンパク質を作成するための指示は、DNA の単一セグメントに含まれるヌクレオチド塩基の配列にコード化されています。 RNA は、DNA にエンコードされたこれらの命令を mRNA の形で転写します。 mRNA のストランドには、3 塩基のセグメントであるコドンが含まれており、3 塩基の各グループが特定のアミノ酸に対応しています。 tRNA は対応する塩基セグメントに結合し、特定のアミノ酸を一緒に運びます。アミノ酸は互いに連鎖してポリペプチドスタンドを形成します。いくつかのポリペプチド鎖が鎖状につながって、本格的なタンパク質が作られています。
タンパク質の基本単位であることは別として、アミノ酸自体が重要な生物学的役割を果たします。グルタミン酸やガンマアミノ酪酸 (GABA) などのアミノ酸は、脳内のニューロンの発火を調節しますが、プロリンやグリシンなどのアミノ酸は生物学的構造と下部構造の構成要素です。
アミノ酸:基本
アミノ酸は、アミノ基 (NH2 ) およびカルボキシル基 (COOH)。 In vivo では、アミノ酸は通常、脱プロトン化された酸性溶液中に存在し、各グループは水素を失っているため、正電荷を持っています.
「R」は結合した側鎖を表し、アミノ酸の種類ごとに固有の部分です。特定のR鎖がアミノ酸の同一性を決定します。 R基が水素の場合、それはグリシンです。ベンゼン環ならフェニルアラニン。側鎖の特性は、溶解度、酸性度、極性、酸化剤か還元剤かなど、アミノ酸全体の物理的特性の多くを決定します。
既知のアミノ酸は 500 を超えますが、人間の DNA は約 20 しかコードしていません。これらの 20 のアミノ酸は、実際にタンパク質を構成するアミノ酸です。他のさまざまなアミノ酸が合成され、タンパク質を作る以外にも用途があります.
これらの20個のアミノ酸のうち、人体は体内の既存の化合物を使用して9個を合成することができません.これらの 9 つの「必須」アミノ酸は、外部から摂取する必要があります。 9 つの必須アミノ酸は フェニルアラニン、 バリン、 スレオニン、 トリプトファン、 メチオニン、 ロイシン、 イソロイシン、 リジン、および ヒスチジンです
アミノ酸はどのようにタンパク質を作るのですか?
タンパク質はポリペプチドの鎖であり、アミノ酸が結合してできたスタンドです。アミノ酸は、ペプチド結合と呼ばれる共有結合を介して隣接するアミノ酸に結合しています。ペプチド結合は、あるアミノ酸のカルボキシル基が別のアミノ酸のアミン基と結合するときに発生します。この反応により、水分子が 1 つ除去され、炭素と窒素の間に共有結合が形成されます。
アミノ酸は幾何学的に非対称であるため、ポリペプチド鎖には方向があります。一方の端は窒素ベースのアミン基で終わり、もう一方の端は炭素ベースのカルボキシル基で終わります。
アミノ酸は、RNA 翻訳の過程でポリペプチド鎖に物理的に組み立てられます。翻訳中、転写されたmRNAはリボソームに結合します。 tRNA と呼ばれる他の RNA 分子は、相補的なヌクレオチド塩基対を介して mRNA に結合します。 tRNA の分子は、mRNA コドンによって指定されるアミノ酸を運びます。たとえば、mRNA コドンが「AUG」の場合、対応する tRNA 塩基対は「TAC」であり、アミノ酸メチオニンを指定します。同様に、コドンＵＧＧはアミノ酸トリプトファンをコードする。 tRNA は mRNA に結合してアミノ酸を隣り合わせに配置し、ペプチド結合を形成してポリペプチド鎖を作成します
一般に、構築後、ポリペプチド鎖はいくつかの翻訳後修飾を受けます。この場合、グループが追加されるか、特定の配列が他の配列にわずかに変更されます。
タンパク質の構造
各タンパク質は、含まれるアミノ酸の配列によって一意に指定されます。これらのアミノ酸の順序は、タンパク質の機能に影響を与えます。 DNA の変化は、アミノ酸の発現配列の変化をもたらす可能性があり、関連するタンパク質の機能に影響を与えます。たとえば、鎌状赤血球貧血に関連する症状は、ヘモグロビンを特定するアミノ酸配列の 1 つの違いによるものです。 6番目のスポットを占めるグルタミン酸はバリンに置き換えられます.その結果、生成されたヘモグロビンタンパク質は長い糸のような形状になります。この糸状の形状は血球の形状を変化させ、血球が細胞壁にくっついて血流を阻害します。
アミノ酸の配列に加えて、一次構造と呼ばれる 、タンパク質は二次構造を持っています これは、ペプチド鎖骨格の幾何学的な折り畳みを指します。人体には、αヘリックスとβプリーツシートと呼ばれる主に2種類の二次構造が見られます.
αヘリックス構造では、ペプチド鎖がとぐろを巻いたヘビのようにねじれています。 1 つのアミノ酸のカルボニル基は、4 スポット下のアミン基に水素結合しています。結果として得られる構造は、水素結合によって一緒に保持されている、しっかりとコイル状のらせんです。一方、βプリーツシートは、隣接するアミノ酸のアミン基とカルボニル基の間の水素結合によって結合された、横方向に積み重ねられたポリペプチドの直鎖で構成されています。一部のアミノ酸は、β プリーツ シートよりも α ヘリックス構造を形成する可能性が高く、その逆も同様です。
最後に、タンパク質は三次と呼ばれる全体的な 3D 構造を持っています。 構造。三次構造は、タンパク質全体の三次元形状であり、R 側鎖の相互作用によって決定されます。 R 鎖は、ほぼすべての既知の非共有結合を介して相互作用します。 R 基が疎水性か親水性かは、タンパク質の配向に影響します。
多くのタンパク質は、1 本のポリペプチド鎖だけで構成されていますが、複数のポリペプチド鎖が集まってできているものもあります。これらの種類のポリペプチド鎖タンパク質は、四次 構造、それぞれの三次構造の相互作用によって決定されるもの。ヘモグロビンはそのようなタンパク質の 1 つで、2 つの α 構造と β 構造の 4 つのポリペプチド鎖で構成されています。
タンパク質は、その形状を維持するために特定の pH 値と温度を必要とします。 pH値の温度が高すぎたり低すぎたりすると、タンパク質を一緒に保持している分子間相互作用が破壊され、タンパク質が解けて形状が失われる可能性があります.解きほぐされたタンパク質は「変性」タンパク質と呼ばれ、もはやその機能を果たすことができません。たとえば、高熱は脳内のタンパク質を変性させ、分解して機能を妨げる可能性があるため、危険です.
アミノ酸のその他の用途
タンパク質を構成しない他のアミノ酸は、重要な生物学的役割を果たします。顕著な例の 1 つは、γ-アミノ酪酸 (GABA) です。 GABA は、神経機能に重要なアミノ酸の 1 つです。脳内の GABA は、脳のニューロンにおける活動電位の発火を調節する主要な神経伝達物質です。具体的には、GABA を介した抑制は、ニューロンを弱め、ニューロンの発火を防ぐ脳内の負のフィードバック プロセスです。 GABA は軸索の構造に結合し、活動電位の発火を調節するカリウムおよびナトリウム イオンの流れを調節します。 GABA は哺乳類の筋緊張の調節にも関与しています。
アミノ酸は、セロトニン、ドーパミン、エピネフリン、ヌクレオチドなど、他の重要な生体分子の前駆体としても機能します。
要約すると、アミノ酸はタンパク質のモノマーです。アミノ酸は、側鎖に結合したアミンおよびカルボキシル基に結合した中心炭素原子で構成されています。結合した側鎖の性質によって、アミノ酸の特定の同一性とその結合挙動が決まります。
RNA 翻訳の過程で、DNA の関連セクションにエンコードされた情報に基づいて、アミノ酸配列がつなぎ合わされます。アミノ酸は、アミンとカルボキシル基の間に共有結合を形成し、ポリペプチド鎖と呼ばれる長い鎖を形成します。次に、ポリペプチド鎖は適切な構造に折り畳まれ、完全なタンパク質を形成します。場合によっては、複数のポリペプチド鎖が結合して、複数のポリペプチド鎖の複合体であるタンパク質が作成されます。タンパク質とそれに関連する機能の正確な同一性は、アミノ酸の正確な配列によって決定されます。その配列の変化は、タンパク質の機能に変化をもたらす可能性があります.形を失ったタンパク質は変性し、通常は機能しなくなります。
