1。アミノ酸配列（一次構造）：
* ビルディングブロック： タンパク質は、アミノ酸の鎖で構成され、ペプチド結合によって結合されています。
* 20種類のタイプ： それぞれが独自の化学的特性（サイズ、電荷、極性）を備えた20種類のアミノ酸があります。
* シーケンスの問題： タンパク質鎖（その主要な構造）におけるこれらのアミノ酸の順序が重要です。 単一のアミノ酸変化でさえ、タンパク質の形状と機能を変えることができます。
2。 3D構造への折りたたみ：
* 二次構造： アミノ酸鎖は単なる直線ではありません。水素結合によって安定化されたアルファヘリックスやベータシートなどの局所構造に折りたたまれます。
* 三次構造： タンパク質の全体的な3D形状は、以下を含む、アミノ酸鎖のさまざまな部分間の相互作用によって決定されます。
* 疎水性相互作用： 非極性アミノ酸が一緒に集まって、水を避けます。
* イオン結合： 帯電したアミノ酸は互いに引き付けます。
* 水素結合： 極アミノ酸は、他の極性基と結合します。
* ジスルフィドブリッジ： 2つのシステインアミノ酸は、強力な共有結合を形成できます。
* 第四紀構造： 一部のタンパク質は、一緒に組み立てる複数のポリペプチド鎖（サブユニット）で構成されています。これらのサブユニットが相互作用する方法は、第四紀構造を決定します。
3。形状によって決定される関数：
* 特定の形状、特定の関数： タンパク質の正確な3D形状がその機能を決定します。これは、形状がどの分子に結合できるか、それが他のタンパク質とどのように相互作用できるかを決定するためです。
* 例：
* 酵素： 反応物に結合し、それらをまとめることにより、特定の化学反応を触媒します。
* 抗体： 特定の抗原（異物分子）に結合して、感染と戦うのに役立ちます。
* 構造タンパク質： 細胞と組織にサポートと形状を提供します。
折り畳みに影響を与える要因：
* シャペロンタンパク質： 適切な折りたたみを支援し、ミスフォールディングを防ぎます。
* 細胞環境： 温度、pH、他の分子の存在などの要因は、折り畳みに影響を与える可能性があります。
ミスフォールディングと病気：
* 誤った折りたたみ： タンパク質が誤って折りたたまれた場合、その機能を失うか、有害になる可能性があります。
* タンパク質凝集： 誤って折り畳まれたタンパク質は一緒に凝集し、アルツハイマー病やパーキンソン病などの病気に寄与する凝集体を形成することができます。
要約すると、タンパク質のアミノ酸配列はその折りたたみを決定し、それがその3次元の形状、そして最終的には生物学的機能を決定します。
