これらの相互作用は共有結合と比較して比較的弱いですが、それらは多数であり、生物学的分子の3次元構造と機能を決定する上で重要な役割を果たします。
非共有相互作用の例をいくつか紹介します。
* 水素結合： これらは、高強性原子（酸素や窒素など）と隣接する原子の電子ペアに共有結合した水素原子との間の静電相互作用です。
* イオン相互作用： これらには、反対に帯電したグループ間の静電相互作用が含まれます。
* 疎水性相互作用： これらは、水との接触を避けるための非極性分子の傾向によって駆動され、疎水性グループのクラスタリングにつながります。
* van der Waals Force： これらは、電子分布の一時的な変動から生じる弱い短距離の引力です。それらには、双極子双極子相互作用、ロンドン分散力、誘導双極子双極子相互作用が含まれます。
これらの非共有相互作用は、生体分子のネイティブコンフォメーションを安定させるために協力します。
* 形状の折りたたみと維持： 分子を特定の形状に保持し、適切な機能を可能にします。
* バインディングと認識： これらは、酵素と基質の相互作用のように、生体分子間の相互作用に不可欠です。
* 特異性： それらは生体分子間の相互作用の特異性に貢献し、正しい分子のみが互いに結合することを保証します。
したがって、個々の非共有相互作用は比較的弱いが、それらの複合効果は生物学的分子の構造と機能を維持する上で重要である可能性があります。
