その理由は次のとおりです。
* アイソザイム 同じ反応を触媒するが、異なるアミノ酸配列を持つ酵素の異なる形態です。彼らは彼らの中で異なるかもしれません：
*運動特性（例えば、異なる最適なpHまたは温度）
*規制（例えば、阻害剤に対する感度）
*組織分布（例えば、異なる臓器で見つかった）
* 例： 乳酸デヒドロゲナーゼ（LDH）には5つのアイソザイムがあり、それぞれがわずかに異なる構造と活性を備えています。これらのアイソザイムは異なる組織に見られ、特定の病状を診断するために使用できます。
酵素特異性に関連するその他の用語：
* 特異性： 酵素が特定の基質に結合し、特定の反応を触媒する能力。
* アクティブサイト： 基質に結合し、反応を促進する酵素の領域。
* ロックとキーモデル： 活性部位と基質の形状が補完的である酵素 - 基質相互作用を説明するモデル。
* 誘導フィットモデル： 酵素の活性部位が基質に対応するためにその形状をわずかに変えることができることを示唆するより最近のモデル。
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