1。構造：
* 形状と立体構造： 酵素は非常に特異的です。基質が結合するアクティブサイトには、基質の形状を補完するアミノ酸のユニークな形状と配置があります。このロックアンドキーメカニズムにより、特定の分子のみが結合して反応できることが保証されます。
* 三次および四級構造： 酵素の全体的な3次元構造は、その折り目とアミノ酸間の相互作用を含む、その活性に不可欠です。この構造の変更は、その機能に影響を与える可能性があります。
2。環境：
* 温度： 酵素には、最適な温度が最適です。この温度の上または上で、それらの活動は減少します。高温は酵素を変性させ、その構造を破壊し、非アクティブにする可能性があります。
* ph： 各酵素には最適なpH範囲があります。 pHの変化は、活性部位のアミノ酸のイオン化状態を変化させ、酵素 - 基質相互作用と還元活性に影響を与えます。
* 基質と酵素の濃度： 酵素活性は、飽和点に達するまで、基質濃度が増加すると増加します。同様に、酵素濃度が高いほど反応速度が高くなります。
3。補因子とco酵素：
* 補因子： 一部の酵素は、機能するために補因子と呼ばれる非タンパク質成分を必要とします。これらは、金属イオン（鉄、亜鉛など）または有機分子です。
* コエンザイム： 酵素に永久に結合していない有機補因子。彼らはしばしば、電子または官能基を運ぶことにより、化学反応に関与します。
4。阻害剤：
* 競合阻害剤： 酵素の活性部位に結合し、結合のために基質と競合する分子。
* 非競争的阻害剤： 活性部位以外の部位に結合する分子は、酵素の立体構造変化を引き起こし、その活性を低下させます。
* 競合阻害剤： 酵素 - 堆積複合体にのみ結合する分子は、反応が進行するのを防ぎます。
5。アロステリック規制：
* アロステリック酵素： 活性部位とは別の調節部位を持つ酵素。この部位への分子の結合は、酵素を活性化または阻害し、その活性を調節することができます。
全体として、酵素の最適な機能は、これらの要因の複雑な相互作用に依存しています。これらの要因の1つ以上の変化は、酵素の活性とそれが制御する全体的な生化学プロセスに大きな影響を与える可能性があります。
