1。分子運動の増加： 高温では、分子がより活発に振動します。
2。非共有結合の弱体化： この増加する運動は、タンパク質の3次元構造を一緒に保持する水素結合、疎水性相互作用、およびファンデルワールス力の繊細なネットワークを破壊します。
3。タンパク質の展開： これらの非共有結合が弱くなると、タンパク質が展開し始めます。酵素の特定の形状の原因となるアルファヘリックスとベータシート。
4。アクティブサイトの喪失： 基質（この場合はカテコール）が結合する酵素上の特定の領域である活性部位は、多くの場合、折り畳まれたタンパク質によって形成された特定のポケットまたは溝内にあります。変性はこの活性部位を破壊し、酵素を基質に結合することができません。
5。触媒活性の喪失： 活性部位は機能しなくなったため、酵素はもはやカテコールの酸化を触媒できなくなります。
変性の結果：
* 酵素機能の喪失： 酵素はもはやその生物学的役割を実行できなくなります。
* 可能な凝集： 変性したタンパク質は、凝集体を形成することがあります。これらの凝集体は、細胞や組織に有害である可能性があります。
可逆性：
場合によっては、温度がゆっくりと低下した場合、タンパク質はそのネイティブ構造に戻って折り返し、何らかの活動を取り戻す可能性があります。ただし、高温では、変性はしばしば不可逆的です。
要約すると、75°Cを超える温度は、カテコールオキシダーゼの複雑な構造を破壊し、その変性、活動の喪失、および潜在的に不可逆的な損傷につながります。
