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研究者は、斬新な交互のペプチドの組み立てを駆動するものを示しています

ペプチドは、タンパク質の構成要素であるアミノ酸の鎖です。彼らは、細胞シグナル伝達、ホルモン調節、免疫応答など、さまざまな生物学的プロセスに関与しています。近年、治療目的でペプチドの使用に関心が高まっています。ただし、特定の特性を使用してペプチドを設計する能力は、ペプチドがどのように自己組織化するかを理解することによって制限されています。

カリフォルニア大学サンディエゴ校の研究者チームは、この分野で大きなブレークスルーを行っています。彼らは、交互のペプチドの新規で秩序ある集会を発見し、この集会の背後にある原動力を特定しました。

研究者は、実験的手法と計算技術の組み合わせを使用して、2つの異なるペプチドの自己組織化を研究しました。彼らは、ペプチドが交互層を形成し、各層が1つのタイプのペプチドで構成されていることを発見しました。レイヤーは、通常の繰り返しパターンで積み重ねられ、高度に秩序化された構造を作成しました。

研究者は、この順序付けられたアセンブリの形成を促進する2つの重要な要因を特定することができました。第一に、ペプチドは反対の電荷を持っていたため、それらは互いに静電的に引き付けることができました。第二に、ペプチドには相補的な形状があり、パズルのピースのように一緒にフィットすることができました。

研究者は、彼らの発見がペプチドベースの治療薬の設計に重要な意味を持つ可能性があると考えています。ペプチドの自己組織化を駆動する力を理解することにより、科学者は、望ましい特性を持つ特定の構造に自己組織化するペプチドを設計できる可能性があります。これは、さまざまな病気の新薬と治療の開発につながる可能性があります。

この研究は、Nature Communications誌に掲載されました。

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