インフルエンザウイルスは絶えず進化しており、科学者は非常に多くの変異の存在下でRNAゲノムを非常に正確に複製する方法について長い間困惑してきました。
Nature Structural＆Molecular Biology誌に報告しているUW研究者は、ウイルスのRNAポリメラーゼ（新しいRNA分子を構築する酵素）がどのようにその仕事を「校正」して、шきの修正を「校正」できるかを示しています。これまで、科学者は、ポリメラーゼがこの品質制御機能をどのように実行できるかを知りませんでした。これは、そのゲノムの正確なコピーを作成するウイルスの能力にとって重要です。
「ポリメラーゼが独自の活性を監視する方法の背後にあるメカニズムを明らかにしました」と、生物構造のUW教授であるMichael G. Rossmannは、次のように述べています。 「この発見は、インフルエンザウイルスがどのように複製されるかを理解するための跳躍を表しており、インフルエンザの薬物設計を探求するための新しい道を開きます。」
研究チームは、X線結晶学と呼ばれる技術を使用して、インフルエンザウイルスRNAポリメラーゼの構造を決定しました。この手法により、科学者は分子内の原子の配置を視覚化できます。
研究者は、ポリメラーゼには品質制御メカニズムとして機能する独自の「フラップ」ドメインがあることを発見しました。ポリメラーゼが構築しているRNA分子に誤ったヌクレオチドを組み込むと、フラップドメインが形状を変え、ポリメラーゼの活性を停止し、誤ったヌクレオチドを除去できるポリメラーゼの「後方」の動きを引き起こします。
「フラップドメインは、組み立てラインの品質管理検査官のようなものです」と、生物学的構造のUW研究科学者であるYuntao MAは述べています。 「検査官が欠陥のある製品を見た場合、ラインを停止し、製品が破棄されます。」
研究者は、彼らの発見がポリメラーゼの品質制御メカニズムを標的とする新薬の開発につながり、ウイルスが複製され、感染を引き起こすのを防ぐ可能性があると言います。
「私たちの希望は、この研究が、現在の治療よりも効果的で副作用が少ない新しいインフルエンザ薬の開発に貢献することです」とロスマンは言いました。
この研究は、国立衛生研究所によって資金提供されました。
