1。アミノ酸配列（一次構造）： これが基本的なビルディングブロックです。ポリペプチド鎖におけるアミノ酸の特定の順序は、その後のすべての構造レベルを決定します。 各アミノ酸には、相互作用と折りたたみに影響を与えるユニークな特性（サイズ、電荷、疎水性）があります。
2。水素結合： アミノ酸側鎖とペプチド骨格の間の重要な相互作用。これらの結合は、アルファヘリックスやベータシートなどの二次構造を安定させるのに役立ちます。
3。疎水性相互作用： 非極性アミノ酸は、水性環境から離れて、タンパク質の内部に集まる傾向があります。これにより、折りたたみが促進され、疎水性コアが作成されます。
4。静電相互作用： 荷電アミノ酸（イオン相互作用）は互いに引き付けたり撃退したりし、タンパク質の形状と安定性に影響します。
5。ファンデルワールスの相互作用： タンパク質内のすべての原子間の弱い短距離魅力は、全体的な安定性に寄与します。
6。ジスルフィド結合： システイン残基間の共有結合は、特に細胞外タンパク質でタンパク質構造を安定させる強力な連鎖を生み出すことができます。
7。溶媒との相互作用（水）： 周囲の環境（水、脂質など）は、特定のアミノ酸との相互作用を支持することにより、タンパク質の折りたたみと立体構造に影響を与える可能性があります。
8。シャペロン： 適切なタンパク質の折りたたみを支援し、凝集を防ぎ、誤って折り畳みを防ぐ細胞タンパク質。
9。翻訳後の修正： 翻訳後の化学修飾は、タンパク質の構造と機能を変える可能性があります。例には、リン酸化、グリコシル化、アセチル化が含まれます。
10。温度とpH： これらの要因は、タンパク質構造を維持する力の繊細なバランスを破壊する可能性があります。
階層構造：
* 一次構造： アミノ酸の線形配列。
* 二次構造： ペプチド骨格内の水素結合によって形成されるアルファヘリックスやベータシートなどの局所折りたたみパターン。
* 三次構造： サイドチェーン間の相互作用から生じる単一のポリペプチド鎖の全体的な3次元形状。
* 第四紀構造： 複数のポリペプチド鎖（サブユニット）の機能的タンパク質複合体への配置。
タンパク質構造に影響を与える要因は緊密に絡み合っており、1つの変化はタンパク質の立体構造と機能全体に影響を与える可能性があります。 この複雑な相互作用により、タンパク質は生物において多様な役割を果たします。
