1。アクティブサイト：
* 場所： 酵素の表面上の特定の3次元領域。
* 構造： ユニークな形状と化学環境を形成するアミノ酸残基で構成されています。
* 関数： 活性部位は基質に結合し、化学反応を促進します。
2。基板：
* 定義： 酵素が作用する分子。
* 特異性： 各酵素には、結合する特定の基質があります。この特異性は、活性部位の形状と化学的特性によるものです。
3。関係：
* ロックとキーモデル： このモデルは、アクティブサイトと基質がどのように適合するかを説明しています。アクティブサイトは、基板に相補的な形状を持ち、正確なフィットを可能にします。
* 誘導フィットモデル： より洗練されたモデルは、アクティブサイトがその形状をわずかに変更して基板に対応できるため、最適な相互作用にぴったりです。
* 化学相互作用： 活性部位と基質間の相互作用は、形状だけでなく、次のような化学的相互作用にも基づいています。
* 水素結合： 活性部位と基質の間の弱い結合は、特異性に寄与します。
* イオン相互作用： 反対に充電されたグループ間の魅力。
* 疎水性相互作用： 酵素と基質の両方の非極性領域が一緒になります。
4。触媒プロセス：
* バインディング： 基質は活性部位に結合し、酵素 - 基質複合体を形成します。
* 触媒： 酵素は化学反応を促進し、基質（異化）を分解するか、新しい分子（アナボリズム）を構築します。
* 製品リリース： 反応の産物が放出され、酵素は別の基質に自由に結合できます。
要約：
酵素の活性部位は、特定のキー（基質）のみに適合する特定のロックのように機能します。活性部位の形状と化学的特性は、基質を認識し、化学反応を促進するために重要です。この正確な適合により、酵素機能の高い特異性と効率が保証されます。
