1。タンパク質構造：
* 一次構造： ポリペプチド鎖のアミノ酸の配列は、酵素の全体的な形状と化学的特性を決定します。
* 二次構造： ポリペプチド鎖はアルファヘリックスとベータシートに折り畳まれ、特定の3D配置が作成されます。
* 三次構造： 二次構造のコンパクトな機能ユニットへの折りたたみは、活性部位の位置と配置を含む酵素の最終形状を決定します。
* 第四紀構造： 複数のポリペプチド鎖（サブユニット）で構成される酵素の場合、それらの関連はさらに活性部位形成に寄与します。
2。アミノ酸側鎖：
*活性部位は、通常、特定のアミノ酸残基が裏打ちされた酵素表面の溝またはポケットです。
*これらの残基には、基質と相互作用し、触媒を促進する特定の化学的特性（極性、非極性、帯電、疎水性）があります。
*それらは、水素結合、イオン相互作用、ファンデルワールス力、および基質と他の非共有結合を形成することができます。
3。誘導フィットモデル：
*アクティブサイトは剛性構造ではありませんが、基質結合でその形状をわずかに調整できます。
*この「誘導された適合」は、酵素と基質の間の相互作用を最適化するのに役立ち、触媒効率を高めます。
4。補因子とco酵素：
*一部の酵素では、適切に機能するために、補因子または補酵素と呼ばれる追加の非タンパク質成分が必要です。
*これらの分子は活性部位に結合し、部位の全体的な形状と化学的特性に寄与します。
5。環境要因：
* pH、温度、イオン強度を含む酵素の環境は、活性部位の柔軟性と立体構造に影響を与え、その活性に影響を与えます。
要約すると、活性部位は酵素表面の正確に形成されたポケットであり、酵素の一次、二次、三次、時には四次構造、特定のアミノ酸側鎖、誘導フィットメカニズム、および補因子またはco酵素の存在の複雑な相互作用に起因します。これは、生物学的分子の複雑な組織と機能の顕著な例です。
