1。サイドチェーン（R-Group）： これは、アミノ酸の最も重要な違いです。サイドチェーンは、各アミノ酸の中心炭素原子に接続されたユニークな化学グループです。サイズ、形状、電荷、化学反応性が異なります。サイドチェーンのこの多様性は、各アミノ酸にその特異的特性を与え、タンパク質の構造と機能におけるその役割を決定します。
2。キラリティ（立体化学）： ほとんどのアミノ酸はキラルであり、エナンチオマーと呼ばれる2つのミラーイメージ型（L-異性体とD異性体）に存在することを意味します。 生物は主にL-アミノ酸を利用します。
3。極性： アミノ酸は、極性、非極性、またはサイドチェーンの特性に基づいて帯電することができます。
* 極アミノ酸 親水性（水を愛する）で、水素結合を形成できるサイドチェーンがあります。
* 非極性アミノ酸 疎水性（水補充）のサイドチェーンがあります。
* 充電されたアミノ酸 生理学的pHで正または負の電荷を運ぶサイドチェーンを持っています。
4。疎水性/親水性： これは、アミノ酸と水との相互作用に関連しています。疎水性アミノ酸はタンパク質の内部に集まる傾向がありますが、親水性アミノ酸は表面に見られる可能性が高く、水性環境と相互作用する可能性が高くなります。
5。化学反応性： アミノ酸が異なると、サイドチェーンに存在するユニークな官能基のため、化学的反応性が異なります。この反応性は、さまざまな酵素反応とタンパク質の折り畳みに役割を果たします。
6。酸塩基特性： 一部のアミノ酸には、酸または塩基として作用できる側鎖があり、タンパク質の全体的な電荷とpHに寄与しています。
7。サイズと形状： サイドチェーンのサイズと形状は、タンパク質の全体的な構造と機能にも寄与する可能性があります。
要約すると、これらの機能のユニークな組み合わせにより、あるアミノ酸を別のアミノ酸と区別できます。アミノ酸構造のこの多様性は、生物内でさまざまな機能を持つ幅広いタンパク質の形成に不可欠です。
