1。形状と構造：
* アクティブサイト： 酵素は、活性部位と呼ばれる特定の領域を含む一意の3次元形状を持っています。このサイトは、基板が結合する隙間または溝です。
* ロックアンドキーモデル： アクティブサイトの形状は、ロックとキーのように、基質の形状を相補的です。この正確なフィットにより、選択的な結合が可能になります。
* 誘導フィットモデル： アクティブサイトは、基質に対応するように形状をわずかに調整できますが、限られた範囲でのみです。これにより、基質がぴったりと適合し、最適な相互作用が可能になります。
2。化学相互作用：
* 弱い結合： 活性部位は、水素結合、イオン結合、ファンデルワールス力などの弱い結合を介して基質と相互作用します。これらの結合の配置と強度は、基質に非常に特異的です。
* アミノ酸残基： 活性部位には、多くの場合、これらの結合を形成する特定のアミノ酸残基が含まれています。これらの残基の位置決めおよび化学的特性は、酵素の特異性に寄与します。
* 触媒： 基質が結合すると、酵素は、多くの場合、一時的な共有結合を含む化学的相互作用を介した反応を促進し、活性化エネルギーを低下させ、プロセスを高速化します。
3。特異性メカニズム：
* 絶対特異性： 酵素は、1つの特定の基質のみに作用します。
* グループの特異性： 酵素は、共通の官能基を持つ同様の基質のグループに作用します。
* 立体特異性： 酵素は、キラル基質の1つの立体異性体のみに作用します。
例：
* ラクターゼ： この酵素は、牛乳に含まれる砂糖である乳糖を特異的に分解します。
* ペプシン： この酵素は胃のタンパク質を分解し、特に特定のアミノ酸間のペプチド結合を切断します。
要約すると、形状、化学的相互作用、および特定のメカニズムの組み合わせにより、酵素は顕著な基質特異性を示すことができ、生物系で不可欠な触媒になります。
