* 水素結合： これらは、電気陰性原子（酸素や窒素など）と別の電気陰性原子に共有結合した水素原子との間の形式です。それらは個別に比較的弱いですが、集合的には非常に強力であり、二次構造要素をまとめ、全体的な三次構造を安定化する上で重要な役割を果たすことができます。
* 疎水性相互作用： これらの相互作用は、水を避けるための非極性分子の傾向によって駆動されます。非極性アミノ酸側鎖はタンパク質の内部に集まっていますが、極性アミノ酸側鎖は一般に水性環境にさらされています。このプロセスは、疎水性残基と水との接触を最小限に抑え、タンパク質構造を安定させます。
* イオン相互作用（塩橋）： これらは、反対に帯電したアミノ酸側鎖の間で発生します。これらの相互作用は、水がない場合は比較的強力ですが、水分子によって破壊される可能性があります。
* van der Waalsの相互作用： これらは、たとえ結合していなくても、任意の2つの原子の間の弱い短距離の引力です。それらは、原子の周りの電子分布の一時的な変動から生じます。個々に弱いものの、これらの力は、多くのそのような相互作用が存在する場合、タンパク質構造の全体的な安定性に大きく寄与します。
これらの弱い相互作用は、タンパク質の特定の3次元形状を作成するために連携します。これは、その機能に不可欠です。
これらの相互作用の強さは、タンパク質内の環境の影響を受けていることに注意することが重要です。 これらの相互作用の強度と影響は、タンパク質の特定のアミノ酸配列にも依存しています。
