* ロックとキーモデル： 古典的なモデルはこの原則を説明しています。酵素は、固有のアクティブサイトを備えたロックのような特定の3次元形状を持っています。活性部位は、基質、酵素が作用する分子が結合する場所です。キーと同様に、基質は、反応が発生するために活性部位に完全に適合する必要があります。
* 誘導フィットモデル： このモデルは、ロックと重要な概念を改良します。酵素の活性部位は剛性型ではありませんが、基質結合により形状をわずかに変えることができます。 基質により、酵素はその形状をより正確にフィットさせるために調整し、反応を高めます。
* 特異性： 活性部位のユニークな形状は、特定の分子のみが結合できることを保証し、酵素にその特定の触媒機能を提供します。この特異性は、酵素が他の分子と反応するのを防ぎ、効率を確保し、不要な反応を防ぎます。
ここにいくつかの例があります：
* lactase 牛乳に含まれる砂糖である乳糖を分解します。その活性部位は、他の糖ではなく、乳糖分子に特異的に結合するように形作られています。
* ペプシン タンパク質を分解する胃の酵素です。タンパク質のアミノ酸間のリンクであるペプチド結合に結合するように調整された活性部位があります。
要約すると、酵素タンパク質の形状は、その特異性を決定する重要な要因です。どの基質と相互作用できる基質と、触媒する特定の化学反応が決定されます。
