重要なコンポーネント：
* 複数のサブユニットを備えた酵素： アロステリック酵素は通常、特定の第四紀構造に配置されている複数のポリペプチド鎖（サブユニット）を持っています。
* アクティブサイト： これは、基質が結合し、化学反応が起こる場所です。
* 規制サイト（アロステリックサイト）： 活性部位とは異なる酵素上の部位。これは、エフェクター分子が結合する場所です。
* エフェクター分子： この分子は、アクティベーターのいずれかです （酵素活性の増加）または阻害剤 （酵素活性の低下）。
メカニズム：
1。エフェクターの規制サイトへの結合： この結合イベントは、酵素の構造に立体構造の変化を引き起こします。
2。立体構造の変化： この構造シフトは、基質に結合するアクティブサイトの能力に影響します。
3。活動の変更：
* アクティベーター： 立体構造の変化は、基質に対する酵素の親和性を高め、その活性を高めます。
* 阻害剤： 立体構造の変化は、基質に対する酵素の親和性を低下させ、その活性を低下させます。
アロステリック調節の特性：
* 酵素活性の微調整： エフェクター濃度の小さな変化に反応して、酵素活性の正確で敏感な制御を可能にします。
* 代謝物による規制： エフェクターは、多くの場合、酵素が関与する経路内の代謝産物であり、フィードバックメカニズムを提供します。
* s状の動力学： 基質濃度と酵素活性の関係は線形ではなく、S字型（S字型）であり、活性部位への基質の協調結合を示しています。
例：
* ヘモグロビン： 1つのヘム群への酸素結合は、他のヘム群の親和性に影響を及ぼし、協同的結合とアロステリックの調節を実証します。
* ホスホフルクトキナーゼ（PFK）： ATP（阻害剤）およびADP（活性化因子）によって調節される解糖における重要な酵素。
要約： アロステリック調節には、酵素活性を微調整するためのタンパク質構造、リガンド結合、および立体構造の変化の複雑な相互作用が含まれます。これは、代謝経路を調節し、細胞の恒常性を確保するための重要なメカニズムです。
