* ロックとキーモデル： 酵素は、ロックのようなユニークな3次元形状を持っています。彼らが作用する分子（基質）は、キーのような相補的な形状を持っています。この正確な適合により、正しい基質のみが酵素の活性部位に結合できることが保証されます。
* アクティブサイト： 活性部位は、基質が結合する酵素上の特定の領域です。この部位には、水素結合、イオン結合、ファンデルワールス力など、さまざまな結合を介して基質と相互作用する方法でアミノ酸が配置されています。
* 特異性因子： 酵素の特異性は、さまざまな要因に依存します。
* 形状： アクティブサイトと基質の形状は一致する必要があります。
* 化学的特性： 活性部位には、基質と相互作用する特定の化学的特性を持つアミノ酸が含まれています。
* 誘導フィット： ロックアンドキーモデルは有用な類似性ですが、酵素とその基質との相互作用は動的です。酵素は、その形状をわずかに変更して、誘導フィットと呼ばれるプロセスである基質に対応できます。
例： ラクターゼは、乳糖（乳糖）を分解する酵素です。それはラクトースにのみ作用し、他の糖ではありません。この特異性は、乳糖消化に不可欠です。
例外： 一部の酵素にはより広い特異性があります。つまり、関連する基質の範囲に作用することができます。ただし、これらの場合でも、特定の分子を好みがあります。
要約： 酵素は特定の分子に非常に特異的であり、細胞内の望ましい反応のみを触媒するようにします。この特異性は生化学の基本原則であり、生物系の適切な機能に不可欠です。
