その理由は次のとおりです。
* バックボーンはすべてのアミノ酸で同じです: すべてのアミノ酸には、アミノ基(NH2)に結合された中心炭素原子、カルボキシル基(COOH)、および水素原子と同じ基本構造があります。この一般的なバックボーンは、各アミノ酸のユニークな特性に大きく貢献していません。
* サイドチェーンは異なります: サイドチェーン、またはRグループは、アミノ酸間で異なる部分です。各アミノ酸には、独自のサイズ、形状、電荷、化学反応性を備えたユニークなRグループがあります。
* サイドチェーンは機能を決定します: Rグループのこれらの違いは、その極性、疎水性/疎水性、および水素結合またはその他の相互作用を形成する能力を含む、アミノ酸の化学的特性を決定します。最終的に、側鎖は、アミノ酸の鎖で構成されるタンパク質のユニークな特性と機能の原因です。
例:
* グリシン: Rグループとして単純な水素原子があり、それを小さくて非極性にします。
* アスパラギン酸: カルボキシル基をRグループとして負に帯電させ、酸性および親水性にします。
* フェニルアラニン: Rグループとして大きな芳香環構造があり、非極性および疎水性になります。
Rグループのこれらの違いにより、アミノ酸は特定の方法で互いに、他の分子と相互作用し、タンパク質の複雑な構造と機能につながります。