ミトコンドリアは、細胞内の強力なオルガネラです。それらは主に、さまざまな細胞活動で使用される高エネルギー分子である ATP の生成を担っています。 ATP の生成は、その小さなコンパートメント内で発生する呼吸プロセスで発生します。
しかし、ミトコンドリアを構築し、その活動に必要なほとんどのタンパク質は、細胞内で合成されるのではなく、大部分の細胞タンパク質と同様に、細胞質にあるリボソームと呼ばれるタンパク質合成機構によって合成されます。問題は、ミトコンドリアを構築するために必要なタンパク質がどのようにしてオルガネラに入り、その仕事をするのかということです.その答えは、ミトコンドリアによって開発された特殊なタンパク質輸入メカニズムにあります。
ミトコンドリアは、何十億年も前に祖先の真核細胞によって酸素を消費する原核生物が取り込まれたことから生じたと考えられています。内部共生プロセスと呼ばれるこの進化は、菌類、植物、動物などの現代の真核生物を生み出す大きな転換点です。しかし、植物は、細胞内共生に由来するオルガネラ、ミトコンドリア、プラスチドを 1 つだけではなく 2 つ持っているため、他の植物と比べて独特の特徴を持っています。どちらも主に、生命に必要なエネルギーと分子の生成を担っています。興味深いことに、細胞質で合成された一部のタンパク質は、ミトコンドリアと色素体の両方を二重に標的としている可能性があります。その結果、植物のミトコンドリア構成要素のいくつかは排他的であり、解明するために植物分子生物学者の間でかなりの関心を集めています.
その小さなサイズにもかかわらず、ミトコンドリアのタンパク質標的メカニズムは驚くほど複雑で、さまざまなタンパク質複合体が関与しています。終始大忙し！ミトコンドリアは二重膜結合オルガネラです。その結果、タンパク質トランスロカーゼの 2 つの主要な構成要素が外膜と内膜に存在し、外膜から内膜、それらの間の内膜空間 (IMS)、およびマトリックスにサブコンパートメントを横切ってタンパク質を移動させます。
外膜には、外膜トランスロカーゼ (TOM) と、標的タンパク質やその他の高分子を最初に認識するためのソーティングおよびアセンブリ機構 (SAM) 複合体があります。一方、内膜では、内膜のトランスロカーゼ (TIM) 複合体がタンパク質セレクターとして機能します。 IMS では、通常、ミトコンドリア内膜空間のインポートおよびアセンブリ (MIA) 複合体によってタンパク質の選別が行われます。植物ミトコンドリアのインポート コンポーネントは、図で見ることができます。一緒に、これらのトランスロカーゼ コンポーネントは、さまざまな機能を持つ標的タンパク質の移行における 4 つの主要な経路を構成します。これらは、それぞれプレシーケンスを持つタンパク質、内部シグナルを持つタンパク質、ツインシステインタンパク質、およびβバレルタンパク質の輸送を主に担う、一般的なインポート経路、キャリアインポート経路、MIA経路、およびSAM経路です。 /P> 
これらの複合体には複数のタンパク質部分があり、それらが一緒になってシグナルを識別し、タンパク質をさまざまなオルガネラの場所に輸送します。興味深いことに、トランスロカーゼ複合体はすべての真核生物で観察されていますが、植物の輸入成分の成分と構造配置は他とは大きく異なる場合があります。たとえば、一部の TOM 成分は植物には見られませんでしたが、酵母 (Saccharomyces cerevisiae ) Tom70 や Tom22/9 など。
一方で、Om64 などの一部の成分は、とりわけ ATP シンターゼのサブユニットの輸送を担っている植物にのみ存在します。 ATP 合成酵素は、ミトコンドリアの主な役割である ATP の生成を担う酵素複合体です。 Om64 の欠失は、他の必須の TOM コンポーネントとともに植物にとって致命的であり、ミトコンドリアの生合成と活動における Om64 の重要な役割を示しています。
シロイヌナズナのミトコンドリアのインポート コンポーネントの最近の体系的なプロテオミクス研究では、すべてのコンポーネントが同じ回転率を持っているわけではないことが示されました。回転率が比較的速いものもあります。つまり、存在量の変化が他の重要な成分よりも高いことを意味します。これらの「高速」インポート コンポーネントには、Tom20 と Tim17 が含まれます。これらの「速い」成分は、速いタンパク質合成を必要とする植物の成長および発達段階に必要であると予測されています.また、Tim17 ホモログが植物の発芽とストレス応答において極めて重要であることも言及する価値があります。
これらのタンパク質の輸入の複雑な配置は、次の疑問を提起します:これらの複合体は、どのタンパク質が入ることができ、どのタンパク質が特定の場所に行くべきかをどのように認識しますか?このインポートの鍵は、タンパク質配列内のターゲティング シグナルにあります。
ターゲティングペプチドは、タンパク質インポートコンポーネントによる認識とソートに対応する、標的タンパク質内の一連のアミノ酸配列です。主に 2 種類のターゲティング シグナルがあります:切断可能と切断不可能です。ミトコンドリアに向かうタンパク質の大部分 (約 70%) には、プレシーケンスと呼ばれる切断可能なターゲティング ペプチドが含まれています。最近の研究では、ターゲティングペプチドの二次構造が、その配列ではなくインポートコンポーネントによる認識を決定することが示されています。たとえば、ミトコンドリアのプレシーケンスは、TOM複合体によって認識される両親媒性αヘリックスを形成することがよくあります。これは、トランスロカーゼが正確な配列ではなく構造的特徴を認識することを好むため、一部のタンパク質が複数のオルガネラを標的とする理由を説明している可能性があります.
植物ミトコンドリアタンパク質輸入成分は、他の真核生物と比較して保存性が低い。他の真核生物の密接に関連したタンパク質とは構造的および調節的に異なる、異なるタンパク質輸送成分がこれまでに特徴付けられてきました。したがって、配列分析と系統発生学の研究のみから新しい輸入成分を特徴付けるのは困難です。遺伝学および生化学的研究は、ミトコンドリアの生合成と活動、および植物の成長とストレス応答規制のゲートキーパーとして機能するこれらの新しい輸入成分を特徴付ける上で光を当てる可能性があります.
これらの調査結果は、最近 Biochemical Journal に掲載された「植物ミトコンドリア タンパク質のインポート コンポーネント:インとアウト」というタイトルの記事で説明されています。 .この作業は、Abi S. Ghifari、Mabel LA によって実施されました。西オーストラリア大学の Gill-Hille と Monika W. Murcha
