- プロテアーゼ （ペプチダーゼまたはプロテイナーゼとも呼ばれる）は、ペプチド結合を加水分解し、タンパク質を小さなペプチドまたは個々のアミノ酸に分解する酵素です。
それぞれが独自の特異性と生理学的役割を備えたプロテアーゼには多くの種類があります。プロテアーゼのいくつかの重要なクラスは次のとおりです。
セリンプロテアーゼ：
- 例：トリプシン、キモトリプシン、エラスターゼ
- 触媒メカニズムには、活性部位のセリン残基が含まれます
システインプロテアーゼ：
- 例：パパイン、ブロメレイン、カテプシン
- 触媒メカニズムには、活性部位のシステイン残基が含まれます
Asparticプロテアーゼ：
- 例：ペプシン、カテプシンd
- 触媒メカニズムには、活性部位の2つのアスパラギン酸残基が含まれます
メタロプロテアーゼ：
- 例：マトリックスメタロペプチダーゼ（MMP）、サーモリシン
- 触媒活性には金属イオン（亜鉛など）が必要です
スレオニンプロテアーゼ：
- 例：LON Protease、CLP Protease
- 触媒作用にスレオニン残基を利用するプロテアーゼの比較的まれなクラス
これらのプロテアーゼは、リソソーム、細胞質、細胞外空間などのさまざまな細胞コンパートメントに見られ、タンパク質代謝、消化、血液凝固、免疫応答、その他の生理学的プロセスにおいて重要な役割を果たすことができます。
