1。アミノ酸配列：
* 一次構造： タンパク質中のアミノ酸の配列は、その形状の基本的な決定要因です。各アミノ酸には、近隣との相互作用に影響を与えるユニークな特性（疎水性、親水性、帯電など）があります。
* 相互作用： これらの相互作用は次のとおりです。
* 水素結合： 極アミノ酸間の形態。
* 疎水性相互作用： 非極性アミノ酸は、水との接触を避けて、一緒に集まる傾向があります。
* イオン相互作用： 反対に帯電したアミノ酸間で発生します。
* van der Waals Force： すべての原子間の弱いアトラクション。
2。折り畳み経路：
* シャペロン： シャペロンと呼ばれるタンパク質は、折りたたみプロセスを支援し、折り畳みや凝集を防ぎます。
* 中間状態： 折り畳みプロセスには、多くの場合、タンパク質が最終的な安定した形状に達する前に異なる立体構造を探索する複数の中間状態が含まれます。
* 折りたたみ漏斗： これは、折りたたみプロセスを漏斗を下る旅として説明する理論モデルであり、最終的な折り畳まれた状態が最も低いエネルギー点を表しています。
3。熱力学的安定性：
* ネイティブ状態： タンパク質の折り畳まれた機能的な形状は、そのネイティブ状態と呼ばれます。それは最も安定した立体構造であり、自由エネルギーを最小限に抑えます。
* エネルギッシュな考慮事項： ネイティブ状態は、折り畳まれた構造を安定化する力とタンパク質の動きを制限するエントロピーコストのバランスを表しています。
要約： アミノ酸の特異的配列は、折り畳み中に発生する相互作用を決定し、特定の低エネルギーの立体構造（天然状態）につながります。このプロセスはシャペロンに導かれ、中間状態が含まれます。ネイティブ状態は、自由エネルギーを最小化する最も安定した形を表しています。
重要な注意： 一次構造は最終的な形状を決定しますが、他の要因は次のような折り畳みに影響を与える可能性があります。
* 温度： 極端な温度は、タンパク質の折りたたみを混乱させる可能性があります。
* ph： pHの変化は、アミノ酸の電荷を変化させ、相互作用に影響を与える可能性があります。
* 他の分子の存在： 結合パートナーまたは他の分子は、折り畳みプロセスに影響を与える可能性があります。
これらの要因は、タンパク質の折り畳みが複雑で複雑なプロセスである理由を説明しますが、特定のタンパク質が一貫して同じ形状に折りたたまれ、その特定の機能につながる理由も説明しています。
