その理由は次のとおりです。
* 形状と充電の相補性： 酵素は、特定のアクティブサイトを備えた一意の3次元形状を持っています。これらのアクティブサイトは、基質である特定の「キー」のみに適合する「ロック」のようなものです。アクティブサイトの形状と電荷分布は、結合が発生するために基板の形状と電荷分布を補完する必要があります。
* 「ロックとキー」モデル： 古典的な「ロックとキー」モデルは、この特異性を示しています。酵素のアクティブ部位はロックであり、基質が重要です。正しいキー（基板）のみがロック（アクティブサイト）に収まります。
* 誘導フィットモデル： より正確なモデルは、「誘導された適合」モデルです。このモデルは、酵素の活性部位が基質をより良く対応するために形状をわずかに変化させることができることを示唆していますが、フィットは非常に具体的でなければなりません。
酵素特異性の例：
* lactase 具体的には乳糖（乳糖）を分解します。
* sucrase 特にショ糖（テーブルシュガー）を分解します。
* ペプシン 具体的にはタンパク質を分解します。
特異性の結果：
* 効率： 酵素は、特定の基質とのみ相互作用するため、非酵素反応よりもはるかに速い速度で反応を触媒できます。
* 規制： 酵素特異性により、代謝経路の調節が可能になります。特定の時間と場所でどの反応が発生するかを制御するために、異なる酵素を調節できます。
特異性の例外：
酵素は一般に非常に特異的ですが、いくつかの例外があります。一部の酵素は、関連する基質の小さな範囲に結合でき、一部の酵素は異なる基質を受け入れるように修正できます。ただし、これらの例外はまれであり、酵素特異性の原理は酵素の大部分に当てはまります。
