内部因子：
* アミノ酸配列： 酵素の主要な構造であるそのアミノ酸配列は、その3次元形状を決定します。突然変異または遺伝的変動によるアミノ酸配列の変化は、酵素の構造とその活性を変える可能性があります。
* ジスルフィド結合： システイン残基間のこれらの結合は、酵素の三次構造を安定させることができます。ジスルフィド結合の数または位置の変化は、酵素の形状に影響を与える可能性があります。
* 水素結合、イオン相互作用、疎水性相互作用： これらの力は、タンパク質構造の折りたたみと安定性に寄与します。これらの相互作用の破壊は、酵素の形状を変える可能性があります。
* 翻訳後修飾： リン酸化やグリコシル化などのタンパク質合成後の修飾は、酵素の構造と活性に影響を与える可能性があります。
外部要因：
* 温度： 酵素には、活動に最適な温度範囲があります。極端な温度は、酵素をその活性な形で保持する相互作用の微妙なバランスを破壊し、変性（展開）と機能の喪失につながります。
* ph： 各酵素には最適なpH範囲があります。この範囲からの偏差は、酵素内のイオン相互作用と水素結合を破壊し、その構造と活性を変化させる可能性があります。
* 基質濃度： 基質の存在は酵素の形状を変化させませんが、高い基質濃度は酵素を飽和させ、全体的な形状の変化を引き起こす可能性があります。
* 阻害剤： 競合阻害剤は、酵素の活性部位に結合し、基質の結合を防ぎ、その形状を変えます。非競争的阻害剤は、酵素上の別の部位に結合し、活性部位に影響する立体構造の変化を引き起こします。
* アクティベーター： 一部の酵素では、機能するには補因子（非タンパク質分子）またはコエンザイム（有機分子）が必要です。これらの分子は、酵素に結合して立体構造の変化を誘発し、適切な機能を可能にします。
* 変性剤： 強酸、塩基、洗剤、重金属などのこれらの薬剤は、酵素の構造を一緒に保持する弱い結合を破壊し、変性につながります。
構造が関数を決定することを覚えておくことが重要です 酵素で。酵素の形状の変化は、その基質に結合して反応を触媒する能力に影響を与える可能性があります。この形状の変化は、活動の減少、完全な不活性化、さらには酵素の特異性の変化さえも発生する可能性があります。
