1。形状相補性：
*基質が結合する酵素の活性部位は、基質分子の形状を補完する一意の3次元形状を持っています。
*この「ロックアンドキー」モデルは、酵素のアクティブ部位がどのように基質に正確に適合し、特定の結合が可能になるかを説明しています。
2。化学相互作用：
*活性部位には、さまざまな非共有結合を介して基質と相互作用する特定のアミノ酸残基が含まれています。
* 水素結合： 酵素と基質上の極性基の間に形成されます。
* イオン結合： 酵素と基質上の反対に帯電したグループ間に形成されます。
* van der Waals Force： 非極性グループ間の弱い魅力。
* 疎水性相互作用： 酵素上の非極性基と基質の間で発生し、それらを水性環境で一緒に押します。
3。誘導フィットモデル：
*このモデルは、酵素の活性部位は剛性ロックではないが、基質結合でその形状をわずかに調整できることを提案しています。
*この立体構造の変化は、結合親和性をさらに高め、反応を促進する可能性があります。
4。触媒残基：
*触媒残基として知られる活性部位内の特定のアミノ酸残基は、反応の触媒に直接的な役割を果たします。
*これらの残基は、酸または塩基触媒として作用したり、遷移状態を安定させたり、結合の破壊と形成を促進したりすることができます。
5。基質特異性：
*酵素には、基質特異性のレベルが異なります。
* 絶対特異性： 酵素は1つの基質のみに作用します。
* グループの特異性： 酵素は、構造的に類似した基質のグループに作用します。
* リンケージ特異性： 酵素は、特定のタイプの化学結合に作用します。
6。コエンザイムまたは補因子：
*一部の酵素には、機能するためには、コエンザイムまたは補因子と呼ばれる追加の非タンパク質分子が必要です。
*これらの分子は活性部位に結合し、触媒反応に関与し、基質の認識と結合にさらに影響を与えます。
7。進化的適応：
*酵素の特異性は、酵素が進化して特定の基質に結合し、生物の代謝ニーズの文脈内で特定の反応を触媒する進化プロセスの結果です。
要約すると、酵素 - 基質認識は、形状相補性、化学的相互作用、誘導フィット、触媒残基、およびコエンザイム/補因子の関与の組み合わせを含む複雑なプロセスです。この特異性により、酵素は生物系の特定の反応を効率的に触媒することが保証されます。
