1。絶対的な特異性：
* 定義： 酵素は、単一の基質の反応のみを触媒することができます。
* 例：
* urease 尿素にのみ作用し、それをアンモニアと二酸化炭素に分解します。
* グルコキナーゼ グルコースのみをリン酸化します。
2。グループの特異性：
* 定義： 酵素は、さまざまな基質に存在する特定の官能基に作用します。
* 例：
* カルボキシペプチダーゼ ペプチドのカルボキシル端からアミノ酸を除去します。
* プロテアーゼ タンパク質内のペプチド結合を切断します。
3。結合特異性：
* 定義： 酵素は、その一部の分子に関係なく、特定のタイプの化学結合に作用します。
* 例：
* アミラーゼ 澱粉、グリコーゲン、およびその他の多糖類に存在するα-1,4グリコシド結合を加水分解します。
* リパーゼ トリグリセリドのエステル結合を加水分解します。
4。ステレオ特異性：
* 定義： 酵素は、基質の立体異性体を区別し、そのうちの1つだけに作用します。
* 例：
* l-アミノ酸オキシダーゼ D-アミノ酸ではなく、L-アミノ酸に作用します。
* d-アミノ酸オキシダーゼ L-アミノ酸ではなく、D-アミノ酸に作用します。
追加メモ：
酵素は各カテゴリ内でさまざまな程度の特異性を示すことができることを覚えておくことが重要です。たとえば、一部のプロテアーゼは、切断部位の周りの特定のアミノ酸配列の好みを示す可能性があり、それらの特異性が純粋に結合固有の酵素よりも少し広くなる可能性があります。
酵素の特異性を理解することは、さまざまな生物学的プロセス、医薬品開発、および産業用途にとって非常に重要です。これにより、酵素が特定の基質と相互作用し、その活動を操作するための設計戦略を予測することができます。
