* ロックとキーモデル： タンパク質はしばしば、基質、酵素、または他のタンパク質などの他の分子と相互作用します。この相互作用は非常に具体的であり、ロックにぴったりのキーに似ています。タンパク質の活性部位（他の分子と相互作用する部分）の形状は、それが結合する分子の形状を相補的です。
* 折りたたみ： タンパク質は、複雑な3次元構造に折りたたむアミノ酸の長い鎖です。この折り畳みは、アミノ酸の配列とそれらの間の相互作用（水素結合、イオン結合、疎水性相互作用など）によって決定されます。折り畳まれたタンパク質の特定の形状がその機能を決定します。
* 関数 ：タンパク質の形状が決定します：
* バインドできる場所： たとえば、抗体の形状により、特定の抗原に特異的に結合することができます。
* 触媒することができる反応： 酵素には、特定の基質分子に適合するように形作られた活性部位があります。
* それが他のタンパク質とどのように相互作用するか： タンパク質は他のタンパク質と複雑な構造を形成することができ、各タンパク質の形状はこのアセンブリに不可欠です。
* 変異： タンパク質のアミノ酸配列の小さな変化でさえ、その折りたたみを破壊し、その形状を変えることができます。これは、機能の喪失または変化につながる可能性があり、しばしば病気を引き起こします。
要約： タンパク質の特定の形状は、単なるランダムな特徴ではありません。これは、タンパク質のアミノ酸配列とその機能の重要な決定要因の結果です。
