1。ビルディングブロック：アミノ酸
* 構造： アミノ酸は、タンパク質のモノマー（ビルディングブロック）です。それらはすべて共通の構造を共有しています：
* 中央炭素： 4つのグループに結合した中央炭素原子：
* アミノグループ（-NH2）： 窒素含有グループ
* カルボキシル基（-COOH）： カルボン酸基
* 水素原子（-H）： 単一の水素原子
* サイドチェーン（R-Group）： これは可変部分であり、各アミノ酸に独自の特性を与えます。
* 20一般的なアミノ酸： タンパク質には一般的に見られる20種類のアミノ酸があり、それぞれが異なるRグループを備えています。これらのRグループは、極性、非極性、酸性、塩基性、または硫黄含有グループのような特別な特性を持つ場合があります。
2。ペプチド結合形成：アミノ酸のリンク
* 脱水合成： アミノ酸を結合するプロセスには、脱水合成と呼ばれる化学反応が含まれます 。
*水分子（H2O）は、1つのアミノ酸のカルボキシル基がアミノ基と別のアミノ基と除去されます。
*これはペプチド結合を形成します 、アミノ酸を結び付ける強力な共有結合。
* ポリペプチド鎖： 得られたアミノ酸の鎖は、ポリペプチドと呼ばれます 。
3。 タンパク質の折りたたみ：線形鎖から機能構造まで
* 一次構造： ポリペプチド鎖のアミノ酸の配列は、その主要な構造です 。このシーケンスは、タンパク質の最終的な3次元形状を決定します。
* 二次構造： ポリペプチド鎖は、水素結合により、通常の繰り返し構造に折りたたむことができます。
* アルファヘリックス： スプリングに似たコイル状の構造
* ベータシート： 折りたたまれたシートのような構造
* 三次構造： 単一のポリペプチド鎖の3次元形状は、その三次構造です 。 これは、次のものを含むRグループ間の相互作用によって決定されます。
* 水素結合： 極地間の弱い結合
* イオン結合： 充電されたグループ間
* ジスルフィドブリッジ： 硫黄含有Rグループ間の強い結合
* 疎水性相互作用： 非極性Rグループは、水を避けるために一緒に集まっています。
* 第四紀構造： 一部のタンパク質の場合、複数のポリペプチド鎖（サブユニット）が相互作用して機能ユニットを形成します。 これは四級構造と呼ばれます 。
4。 タンパク質機能
タンパク質の最終的な折り畳まれた構造は、その機能に不可欠です。タンパク質は、次のような生物に幅広い役割を担っています。
* 酵素： 生化学反応を触媒します
* 構造成分： サポートと形状を提供する（例えば、コラーゲン）
* 輸送： 細胞膜を横切って分子を移動する（例：ヘモグロビン）
* ホルモン： シグナル分子（例：インスリン）
* 抗体： 免疫系が感染と戦うのを助けます
キーポイント：
*アミノ酸の順序は、タンパク質のユニークな構造と機能を決定します。
*タンパク質の折り畳みは、アミノ酸配列、他の分子との相互作用、細胞環境など、さまざまな要因に影響を与える複雑なプロセスです。
*誤って折りたたまれたタンパク質は、アルツハイマー病やハンティントンのような病気につながる可能性があります。
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