1。形状特異性：
* アクティブサイト： 酵素は、アクティブサイトと呼ばれる特定の領域を備えた一意の3次元形状を持っています。アクティブサイトは、基質分子の形状を完全に補完する溝またはポケットです。
* ロックとキーモデル： 1894年にエミールフィッシャーによって提案されたこのモデルは、アクティブサイトをロックとして、および基質をキーとして説明しています。正しいキー（基板）のみがロック（アクティブサイト）に収まります。
2。化学的特異性：
* 機能グループ： 活性部位には、水素結合、静電相互作用、疎水性相互作用など、さまざまな化学的相互作用を介して基質と相互作用する特定のアミノ酸残基が含まれています。
* 化学相補性： 基質は、正確な方法でアクティブサイトと相互作用できる機能グループを所有している必要があります。この化学的相補性により、酵素は特定の基質にのみ結合することが保証されます。
3。誘導フィットモデル：
* 動的性質： ロックモデルとキーモデルは、「誘導フィット」モデルを含めるように変更されています。このモデルは、アクティブサイトが必ずしも完全に剛性が高いとは限らないことを認めています。
* 立体構造の変化： 基質結合により、活性部位は形状をわずかに変化させて基質をより良く対応させ、相互作用を強化できます。
特異性が重要な理由
* 効率： 正しい基質にのみ結合することにより、酵素は顕著な速度と効率で反応を触媒することができます。
* 規制： 特異性により、代謝経路の正確な制御が可能になります。特定の酵素は特定の分子に作用し、望ましくない副反応を防ぎ、化学プロセスの正しい流れを確保します。
例：
* ラクターゼ： この酵素は、乳糖、砂糖を牛乳で分解します。乳糖のみを認識して結合する特定のアクティブサイトを持っています。
* スクラーゼ： この酵素はショ糖、テーブルシュガーを分解します。スクロースのみに結合する異なる活性部位があります。
要約すると、酵素の特異性は、活性部位と基質の間の正確な適合の結果です。この正確な適合は、酵素と基質の形状と化学的特性の両方に基づいており、効率的で調節された触媒を確保しています。
