化学組成と酵素の構成
酵素は、タンパク質で構成される生物学的触媒です 、そして時々非タンパク質成分 補因子と呼ばれます。
タンパク質組成：
* アミノ酸： 酵素は、ペプチド結合によって結合されたアミノ酸の鎖であり、複雑な3次元構造を形成します。アミノ酸の配列は、酵素の特異的機能を決定します。
* 一次構造： アミノ酸の線形配列。
* 二次構造： ポリペプチド鎖のαヘリックスとβシートへの局所折りたたみ。
* 三次構造： 単一のポリペプチド鎖の全体的な3次元形状。
* 第四紀構造： 機能性タンパク質における複数のポリペプチド鎖（サブユニット）の配置。
補因子：
* 無機イオン： これらは、タンパク質の構造を電子移動または安定化するのに役立つ金属イオン（鉄、亜鉛、銅など）である可能性があります。
* 有機分子： これらは、電子キャリアとして作用するか、化学反応に関与するコエンザイム（NAD+、FADなど）である可能性があります。
アクティブサイト：
* キー領域： 基質（酵素が作用する分子）が結合する酵素表面の特定のポケット。
* 特異性： 活性部位は、特定の基質に結合するように設計されており、酵素が特定の反応を触媒できるようにします。
酵素構造と機能を変更する因子
* 温度： 酵素は、活動に最適な温度を持っています。
* 低温： 酵素反応を遅くします。
* 高温： 酵素を変性させ、その構造を破壊し、非アクティブにすることができます。
* ph： 酵素には最適なpH範囲があります。
* 極端なph： 酵素の構造を一緒に保持するイオン相互作用を破壊し、変性につながる可能性があります。
* 基質濃度： 基質濃度を上げると、活性部位が飽和するまで反応速度が増加します。
* 酵素濃度： 酵素濃度を増加させると、反応速度が直接増加します。
* 阻害剤： 酵素に結合し、その機能を妨げる分子：
* 競合阻害剤： 基質と競合する活性部位に結合します。
* 非競争的阻害剤： 酵素上の別の部位に結合し、その立体構造を変更し、活性を低減します。
* アクティベーター： 酵素に結合し、その活性を高める分子。
* 翻訳後修飾： リン酸化やグリコシル化など、タンパク質が合成された後に発生する化学修飾は、酵素の構造と活性を変える可能性があります。
要約：
酵素は複雑な構造を持つ非常に特異的な触媒であり、その活性は、温度、pH、阻害剤または活性化因子の存在などの要因に敏感です。これらの要因を理解することは、生物系で酵素がどのように機能するかを理解するために重要です。
