1。形状と充電の相補性：
* アクティブサイト： 酵素は、アクティブサイトと呼ばれる領域を持つユニークな3次元構造を持っています。このサイトは、形状と基板に充電される特定のポケットまたは溝です。
* ロックとキーモデル： アクティブサイトはロックのように機能し、基板が鍵です。正しい形状と電荷分布を持つ基板のみがアクティブサイトに収まります。これにより、酵素が正しい分子と相互作用することが保証されます。
* 誘導フィットモデル： このモデルは、酵素がその形状をわずかに変更して、結合時に基質をよりよく収容できることを示唆することにより、ロックとキーモデルを改良します。
2。非共有相互作用：
* 水素結合： 活性部位には、多くの場合、基質と水素結合を形成できる特定のアミノ酸残基が含まれています。これらの結合は、基質酵素複合体を安定させ、反応を促進します。
* イオン相互作用： また、アクティブサイトには、基質上の荷電基と相互作用する荷電残基があり、特異性にさらに寄与します。
* van der Waals Force： 酵素と基質の間の弱い短距離相互作用も、複合体の安定化に役割を果たします。
3。触媒残基：
* 特定のアミノ酸： 活性部位には、反応の触媒に直接関与する特定のアミノ酸残基が含まれています。これらの残基は次のように作用できます。
* 酸塩基触媒： 結合形成または破損を促進するために、陽子を寄付または受け入れます。
* 核形成： 基質内の特定の原子を攻撃し、結合の破壊または形成につながります。
* 電気栄養素： 基質から電子を受け入れます。
4。立体構造の変更：
* 基板結合： 基質の活性部位への結合は、酵素の立体構造の変化を誘発する可能性があります。これらの変更は：
*触媒残基を基質とともにより近接にします。
*基質分子を歪み、より反応的にします。
*基質をアクティブサイト環境に露出させます。
5。環境要因：
* pHおよび温度： 酵素の最適な活性は、特定のpHおよび温度条件に依存します。これらの条件は、アミノ酸残基のイオン化状態と酵素の全体的な構造に影響します。
要約すると、酵素特異性は、酵素と基質の間の形状と電荷相補性、非共有相互作用、触媒残基、立体構造の変化、環境条件などの因子の複雑な相互作用から生じます。
