酵素は、生物系において重要なタンパク質分子であり、一度合成されると、通常、消化および呼吸プロセスの燃料として取り込まれる物質 (糖、脂肪、分子状酸素など) と同様に、他の種類の分子に変換されることはありません。これは、酵素が触媒であるためです 、これは、自分自身を変更することなく化学反応に参加できることを意味します。これは、独自の情報を追加せずに議論の条件を口述することによって、理想的には参加者と聴衆を結論に導く公開討論の司会者のようなものです。
2,000 以上の酵素が特定されており、それぞれが 1 つの特定の化学反応に関与しています。したがって、酵素は基質特異的です。それらは、関与する反応の種類に基づいて、半ダースのクラスにグループ化されます.
酵素の基本
酵素は、ホメオスタシスの条件下で体内で起こる膨大な数の反応を可能にします 、または全体的な生化学的バランス。たとえば、多くの酵素は、体が通常維持する pH 7 の範囲に近い pH (酸性度) レベルで最もよく機能します (つまり、アルカリ性でも酸性でもない)。他の酵素は、環境の要求により、低い pH (高い酸性度) で最もよく機能します。たとえば、いくつかの消化酵素が働く胃の内部は強酸性です。
酵素は、血液凝固から DNA 合成、消化に至るプロセスに関与しています。一部は細胞内にのみ見られ、解糖などの小分子が関与するプロセスに関与します。他のものは腸に直接分泌され、飲み込んだ食物などのバルク物質に作用します.
酵素はかなり高分子量のタンパク質であるため、それぞれが異なる三次元形状をしています。これにより、それらが作用する特定の分子が決まります。 pH に依存するだけでなく、ほとんどの酵素の形状は温度に依存します。つまり、酵素はかなり狭い温度範囲で最もよく機能します。
酵素の働き
ほとんどの酵素は、活性化エネルギーを下げることで機能します 化学反応の。場合によっては、それらの形状により、反応物が物理的に接近することがあります。おそらく、スポーツ チームのコーチやワークグループ マネージャーがタスクをより迅速に完了させることを意図しているようなスタイルです。酵素が反応物に結合すると、その形状が変化して反応物が不安定になり、反応に伴う化学変化の影響を受けやすくなると考えられています.
エネルギーを投入しなくても進行する反応を発熱反応といいます。これらの反応では、生成物、または反応中に形成される化学物質は、反応の成分として機能する化学物質よりも低いエネルギー レベルを持ちます。このようにして、分子は水のように自身の (エネルギー) レベルを「求め」ます。原子は、水が利用可能な最も低い物理的点に下り坂を流れるように、総エネルギーが低い配置になることを「好みます」。これらすべてを総合すると、発熱反応は常に自然に進行することが明らかです。
ただし、入力がなくても反応が発生するという事実は、それが発生する速度については何も言いません.体内に取り込まれた物質が、細胞エネルギーの直接的な供給源として機能する 2 つの派生物質に自然に変化する場合、反応が自然に完了するまでに数時間または数日かかる場合、これはほとんど役に立ちません。また、生成物の総エネルギーが反応物の総エネルギーよりも高い場合でも、エネルギー経路はグラフ上で滑らかな下り坂ではありません。代わりに、生成物は、「こぶを乗り越える」ことができ、反応が進行できるように、開始時よりも高いレベルのエネルギーを達成する必要があります。製品の形で報われる反応物へのエネルギーのこの初期投資は、前述の活性化エネルギーです。 、または Ea .
酵素の種類
人体には、酵素の 6 つの主要なグループまたはクラスが含まれています。
酸化還元酵素 酸化および還元反応の速度を高めます。酸化還元反応とも呼ばれるこれらの反応では、反応物の 1 つが別の反応物が得る電子対を放棄します。電子対供与体は酸化されて還元剤として作用すると言われ、電子対受容体が還元されることは酸化剤と呼ばれます。これをより簡単に言えば、これらの種類の反応では、酸素原子、水素原子、またはその両方が移動します。例としては、シトクロムオキシダーゼや乳酸脱水素酵素などがあります。
転送 メチル (CH
加水分解酵素 加水分解反応を加速します。加水分解反応は水 (H2 O) 分子内の結合を分割して 2 つの娘生成物を作成すること。通常は、水からの -OH (ヒドロキシル基) を生成物の 1 つに結合し、単一の -H (水素原子) をもう 1 つに結合することによって生成されます。その間に、新しい分子は、-H および -OH 成分によって置換された原子から形成されます。消化酵素のリパーゼとスクラーゼは加水分解酵素です。
リアーゼ 二重結合への 1 つの分子グループの追加、または近くの原子から 2 つのグループを除去して二重結合を作成する速度を高めます。これらは、除去された成分が水または水の一部によって置換されないことを除いて、加水分解酵素のように機能します。このクラスの酵素には、シュウ酸デカルボキシラーゼとイソクエン酸リアーゼが含まれます。
イソメラーゼ 異性化反応を加速します。これらは、反応物中の元の原子のすべてが保持される反応ですが、反応物の異性体を形成するために再配置されます。 (異性体は同じ化学式を持つ分子ですが、配置が異なります。)例としては、グルコース-リン酸イソメラーゼやアラニン ラセマーゼなどがあります。
リガーゼ (シンテターゼとも呼ばれます) は、2 つの分子の結合速度を高めます。彼らは通常、アデノシン三リン酸（ATP）の分解に由来するエネルギーを利用してこれを達成します.リガーゼの例には、アセチル-CoA シンセターゼおよび DNA リガーゼが含まれます。
酵素阻害
温度と pH の変化に加えて、他の要因によって酵素の活性が低下または停止する可能性があります。アロステリック相互作用と呼ばれるプロセスでは、分子が反応物と結合する場所から離れた部分に結合すると、酵素の形状が一時的に変化します。これは機能の喪失につながります。これは、生成物自体がアロステリック阻害剤として機能する場合に役立つことがあります。これは、通常、追加の生成物が不要になるまで反応が進行したことを示しているためです。
競合阻害では、調節化合物と呼ばれる物質が結合部位について反応物と競合します。これは、複数の有効なキーを同時に同じロックに入れようとすることに似ています。これらの調節化合物の十分な量が存在する十分な量の酵素に結合すると、反応経路が遅くなるか、シャットダウンされます。微生物学者は細菌酵素の結合部位と競合する化合物を設計できるため、これは薬理学に役立ちます。これにより、細菌が病気を引き起こしたり、人体で生き残ることをはるかに困難にします.
非競合的阻害では、アロステリック相互作用で起こるのと同様に、阻害分子が活性部位とは異なる場所で酵素に結合します。不可逆的な阻害は、阻害剤が酵素に永続的に結合するか、酵素を大幅に分解してその機能が回復できない場合に発生します。神経ガスとペニシリンはどちらもこの種の抑制を利用していますが、意図は大きく異なります.
