酵素の特異性

酵素は、体内の代謝活動や体内の化学反応を加速するのに役立つタンパク質です。人体は、酵素を使用して固定されている多くの化学反応を毎日受けています。これらの酵素は、アミノ酸がさまざまな組み合わせで長鎖化合物の形で結合することによって形成されるタンパク質から得られます。

酵素は触媒とも呼ばれます。触媒とは、反応速度を速めるが、反応には関与しない化学物質です。すべての生物は酵素を持っており、体内で生成されます。

アミノ酸が結合してタンパク質を形成し、酵素や触媒として機能するタンパク質は生体分子に分類されます。さまざまな形で結合すると、特定のタンパク質に特異的な配列を持つ多くの酵素を形成する20個のアミノ酸があります.アミノ酸には主に必須アミノ酸と非必須アミノ酸の2種類があり、必須アミノ酸は体内で生成されず、非必須アミノ酸は体内で生成されます。必須アミノ酸は、サプリメントとして食事に取り入れる必要があります。

酵素の特徴：

酵素には次のような特徴があります:

酵素は通常、正触媒と負触媒の 2 つの方法で分類できます。反応は、有用または有害である場合もあれば、有用でない場合もあります。そのため、必要に応じて、さまざまな触媒を使用しています。反応が有用で遅い場合は、反応速度を上げることができる正の触媒が使用されます。または反応を停止します。正の触媒は促進剤とも呼ばれ、負の触媒は阻害剤とも呼ばれます。

促進剤と阻害剤:

プロモーターは、酵素の活性を高めるのに役立つ化学物質です。阻害剤は、酵素の活性を低下させるのに役立つ化学物質です。

酵素:

酵素は生物学的触媒であり、触媒力、調節、および酵素特異性を備えた特殊なタンパク質です。

酵素特異性:

酵素の特異性は、特定の基質を選択する能力に基づいており、分子調節メカニズムです。これは、基質と酵素の形状が類似している場合にのみ達成できます。これが構造的相補性です。

酵素特異性は次のグループに分類できます:

結合特異性:

このタイプの特異性は、特異性が低いため、相対特異性と呼ばれます。タンパク質は、類似した結合と構造を持つことにより、基質に特異的です。

例:リパーゼは、脂肪中のグリセロールと脂肪酸の間のエステル結合を加水分解できます。

グループの特異性:

酵素は、結合の種類とそれを囲むグループに固有です。このカテゴリは、結合特異性よりも特異性が高いことを示しています。これの別の名前は、中程度の特異性と構造特異性です。

例:エンドペプチダーゼとエキソペプチダーゼ。

基質特異性:

酵素は、このタイプの 1 つの基質と 1 つの反応に対して特異性を示します。このため、特異性は高いです。これの別の名前は、絶対的特異性です。

例:ラクトース、スクロース、マルトースには特定の機能があり、他の反応は行いません。

光学的または立体特異性:

酵素は、基質とその光学配置に固有です。ステレオとは空間における原子の配置であり、この場合の特異性は非常に高いと言われています。

例:L- アミノ酸は L- アミノ酸としてのみ機能し、D- アミノ酸としては機能しません。

幾何学的特異性:

酵素は同様のサイズまたは形状を持つ異なる基質として作用する可能性があるため、これは特異性が低くなります。

例:アルコール脱水素酵素は、エタノール、メタノール、プロパノールなどのアルコール官能基に作用します。

補因子特異​​性:

これは特異性が高く、酵素は特定の基質と補因子に対して特異的に作用します。反応は、基質と補因子が同じで、非常に特異的である場合にのみ許可されます。補因子が存在しない場合、多くの基質分子が存在しても酵素は不活性のままです。

酵素はその特異性に従って働き、さまざまな生物学的および代謝機能を実行します。

結論

アミノ酸が結合してタンパク質を形成し、酵素や触媒として機能するタンパク質は生体分子に分類されます。さまざまな形で組み合わせると、特定のタンパク質に固有の配列を持つ多くの酵素を持つ 20 のアミノ酸があります。アミノ酸には主に必須アミノ酸と非必須アミノ酸の2種類があり、必須アミノ酸は体内で生成されず、非必須アミノ酸は体内で生成されます。必須アミノ酸は、サプリメントとして食事に取り入れる必要があります。