はじめに
卵白には、アルブミンとして知られる大量のタンパク質が含まれており、アルブミンは通常、タンパク質内の異なるアミノ酸間の結合が形成された結果、明確な 3 次元形状を持っています。加熱の結果、これらの結合が壊れ、以前はタンパク質の内側に隠れていた疎水性 (水を嫌う) アミノ酸が露出します 1,2。卵白内でそれらを取り囲む水から離れようとしている間、疎水性アミノ酸は互いに結合し、卵白構造を提供すると同時にそれを白く不透明にするタンパク質ネットワークの形成をもたらします.
1 つの分子のアミン基と次の分子のカルボキシル基の間のペプチド結合 (-CO-NH) の形成に続いて、反応から水分子が除去されます。他のすべての点で、これはアミド結合です。長さが10アミノ酸を超えるアミノ酸間でペプチド結合が形成されると、結果としてポリペプチド鎖が形成されます。ポリペプチド鎖の質量が 10000u を超え、鎖内のアミノ酸の数が 100 を超えると、いわゆるタンパク質が得られます。
タンパク質の構造は、その機能を発揮するために重要です。タンパク質がどのようにして最終的な形状またはコンフォメーションを達成するかを理解するには、まず、タンパク質構造の 4 つの段階 (一次構造、二次構造、三次構造、および四次構造) を理解する必要があります。
一次構造
- タンパク質の一次構造は、鎖を構成するアミノ酸の正確な配置として定義されます。
- タンパク質の正確な配列は、最終的な折り畳みに影響を与え、その結果、合成後のタンパク質の機能に影響を与えるため、重要です。
- タンパク質は、多数のポリペプチド鎖が結合して形成されます。これらの鎖には、問題の個々のタンパク質に特有の正確な配列で編成されたアミノ酸が含まれています。タンパク質の配列の変更は、タンパク質全体に影響を与えます。
ポリペプチド鎖内に含まれるアミノ酸配列は、タンパク質が適切に機能するために重要です。この配列は、DNA 分子の遺伝暗号にコードされています。アミノ酸配列の変化をもたらす DNA の突然変異は、タンパク質の機能能力に影響を与える可能性があります。タンパク質のポリペプチド鎖のアミノ酸配列は、タンパク質の主要な構造要素として機能します。タンパク質をクリスマス ツリーの飾りとして想像すると、タンパク質の主な構造は、さまざまな形や種類のポップコーンをつなぎ合わせてクリスマス ツリーの花輪を形成する順序と考えることができます。
タンパク質の一次構造は、アミノ酸間で形成され、それらを接続する共有ペプチド結合によって維持されます。配列決定された最初のタンパク質である主要なインスリン構造。
生化学者は、慣例として、ポリペプチド鎖のアミノ末端から始まるアミノ酸を頻繁に挙げています.
嚢胞性線維症、鎌状赤血球症貧血、白皮症などのすべての既知の遺伝病は、一次タンパク質構造に変化をもたらす突然変異によって引き起こされ、それが二次、三次、そして最も可能性の高い四分の一タンパク質構造に変化をもたらします.
アミノ酸は、結合しているキラル炭素と 4 つの置換基で構成される小さな化合物です。 4 番目のアミノ酸だけが、他のアミノ酸とは異なる側鎖を持っています。
タンパク質の二次構造
タンパク質の場合、二次構造とは、骨格内の原子間の相互作用の結果としてポリペプチド内で発生する折り畳み構造を指します。
- 一般に信じられているように、タンパク質はポリペプチドの単純な鎖として存在しません。
- ペプチド リンクのアミン基とカルボキシル基の間の相互作用は、通常、これらのポリペプチド鎖の折り畳みに関与しています。
- 構造とは、長いポリペプチド鎖が見られる形状です。
- それらは、らせん構造とプリーツ シート構造の 2 種類の主な構造で発生することがわかっています。らせん構造は、最も一般的なタイプの構造です。
- この構造は、ペプチド結合の -CO 基と -NH 基の間の水素結合によって引き起こされる、ポリペプチド鎖の主鎖の規則的な折り畳みの結果として形成されます。
- 一方、タンパク質鎖の一部は独自のローカル フォールドを形成する場合があります。これは、より単純で、一般的にらせん、拡張形状、またはループの形状をとります。これは、ローカル フォールドと呼ばれます。二次要素は、タンパク質の二次構造の形成に寄与する局所的な折り畳みです。
(a) α – へリックス:
ヘリックスは、ポリペプチド鎖がねじれて右ねじになることによって可能なすべての水素結合を形成する最も一般的な方法の 1 つであり、各アミノ酸残基の -NH 基が隣接するターンの -CO に水素結合します。らせん。らせんは、ポリペプチド鎖がねじれて右ねじになることによって可能なすべての水素結合を形成する最も一般的な方法の 1 つです。ポリペプチド鎖は、ねじれの結果、右ねじを形成しました。
(b) β – プリーツシート:
ポリペプチド鎖が互いに隣り合って引き伸ばされ、分子間水素結合によって互いに結合されるのは、この構成においてである。この構造全体で、すべてのペプチド鎖は、分子間水素結合によって互いに保持される互いの上に積み重ねられる前に、ほぼ最大の伸長まで引き伸ばされます。ドレープのプリーツの折り目がプリーツシートの構造を連想させることから、プリーツシートと呼ばれています。
タンパク質の三次構造
- この構造は、タンパク質の二次構造がより緊密に折りたたまれた結果として形成されます。
- 水素結合、静電力、二硫化物結合、ヴァンダー ワールス力がすべて連携して、この結晶構造の安定性を維持しています
- タンパク質の三次構造は、ポリペプチド鎖の全体的な折り畳みと、さらに下にある二次構造の折り畳みを表します.
- 繊維状と球状という 2 つの主要な分子形状の形成を担っています。
- 水素結合、ジスルフィド結合、ファン デル ワールス引力、静電気引力は、タンパク質の二次構造と三次構造を維持するのに役立つ主要な力です。
タンパク質の四次構造
四次構造では、さまざまな三次構造が空間的に配置された結果、新しい構造が形成されます。一部のタンパク質は、サブユニットと呼ばれる 2 つ以上のポリペプチド鎖が結合して構成されています。四次構造は、相互に関連するこれらのサブユニットの空間配置を記述するために使用される用語です。各タンパク質の正確なアミノ酸配列により、科学界で三次構造と呼ばれる独自の生物学的に活性な三次元折り畳みに折り畳まれます.二次要素のさまざまな組み合わせがタンパク質を構成し、その構成には単純なものもあれば、より複雑なものもあります。タンパク質の場合、ドメインは独自の 3 次元の折り畳みを持ち、特定の機能に割り当てることができるタンパク質鎖のセグメントです。これらは現在、進化と機能の両方の観点から、タンパク質の構造的および機能的な構成要素と見なされています。
大部分が酵素である多くのタンパク質は、水の存在下での活性と安定性に必要な有機または無機成分を含んでいます。その結果、タンパク質進化の研究は、構造に関する知識を提供するだけでなく、代謝のさまざまな部分からタンパク質を結び付けるのにも役立ちます.
結論
タンパク質は、アミノ酸の鎖から構築され、その後、特定の 3 次元構成に折り畳まれます。タンパク質分子内の結合の形成は、それらの構造の安定化に役立ち、タンパク質の最終的な折り畳み形態は、それぞれの役割に適しています。個々のタンパク質は、その特定の形状と構造によって区別されます。タンパク質は、人間の存在を維持およびサポートするために、複雑かつ調整された方法で協力します。つまり、タンパク質のはたらきを理解することは、「生命とは何か」を解明する手がかりになるかもしれません。それらの構造を詳しく調べると、それらがどのように機能するかがわかります。
