これが重要な理由は次のとおりです。
* タンパク質の折りたたみ： 疎水性アミノ酸は、タンパク質の折りたたみに重要な役割を果たします。それらは、細胞を取り巻く水性環境から離れて、タンパク質の内部に集まっている傾向があります。これにより、タンパク質がその形状を維持するのに役立つ安定した疎水性コアが作成されます。
* タンパク質関数： 疎水性相互作用は、タンパク質間相互作用とリガンド（タンパク質に結合する分子）の結合にとっても重要です。たとえば、酵素の活性部位の疎水性アミノ酸は、疎水性基質に結合するのに役立つ可能性があります。
疎水性アミノ酸の例：
* アラニン（ala、a）
* valine（val、v）
* leucine（leu、l）
* イソロイシン（ILE、I）
* メチオニン（MET、M）
* フェニルアラニン（PHE、F）
* トリプトファン（trp、w）
* proline（pro、p）
これらのアミノ酸が疎水性を作るのはなぜですか？
* 非極性側鎖： それらは、ほとんどが炭化水素ベースの（炭素と水素原子を含む）のサイドチェーンを持っています。これらのサイドチェーンは、極性の水分子に引き付けられていません。
* 疎水性相互作用： 疎水性アミノ酸は、疎水性相互作用と呼ばれる弱い非共有力を介して互いに相互作用する傾向があります。これらの相互作用は、タンパク質の折りたたみとアセンブリを駆動するのに役立ちます。
疎水性アミノ酸とは対照的に、親水性アミノ酸 水に惹かれ、通常、タンパク質の表面に見られ、そこでは周囲の水性環境と相互作用できます。
