1。構造変化：
* 疎水性シフト： タンパク質の表面は通常、親水性であり、水と好意的に相互作用することを意味します。荷電アミノ酸（親水性）を非極性のもの（疎水性）に置き換えると、表面に疎水性パッチが作成されます。
* 立体構造の変更： この疎水性パッチは、タンパク質の三次構造を破壊し、折りたたみの変化につながり、全体的な形状と安定性に影響を与える可能性があります。
* 集約： 疎水性パッチは、タンパク質の他の疎水性領域を引き付ける可能性があり、凝集または誤って折り畳みを促進し、タンパク質の機能障害や疾患さえもつながる可能性があります。
2。機能の変化：
* 他の分子との相互作用： アミノ酸の電荷は、リガンド、基質、または他のタンパク質などの他の分子との静電相互作用に関与する可能性があります。非極性アミノ酸に置き換えると、これらの相互作用が破壊され、タンパク質の結合能力に影響します。
* アクティビティ： 充電されたアミノ酸がタンパク質の触媒活性（酵素など）に役割を果たす場合、それを置き換えると、その酵素機能が減少または排除される可能性があります。
3。安定性の変更：
* 水分補給： 帯電したアミノ酸は、タンパク質の周りの水和シェルに寄与し、その構造を安定させます。それらを除去すると、水分補給を減らし、安定性を減らすことができます。
* 折りたたみ： 変化した疎水性プロファイルは、タンパク質の適切な折りたたみを混乱させ、変性になりやすくなる可能性があります。
例：
* ヘモグロビンの突然変異： ヘモグロビンタンパク質の表面上のグルタミン酸（帯電）からバリン（非極性）への単一のアミノ酸置換は、鎌状赤血球貧血を引き起こします。この一見小さな変化は、疎水性相互作用につながり、ヘモグロビンが凝集して赤血球を変形させます。
* 酵素の不活性化： 酵素の活性部位の一部を形成する荷電アミノ酸を非極性のものと交換することは、基質を結合して反応を触媒する能力を破壊する可能性があります。
全体として、タンパク質の表面上の非極性アミノ酸を荷電アミノ酸を交換する効果は複雑であり、関与する特定のアミノ酸、タンパク質の構造、およびその機能によって異なる場合があります。それは重要な構造的、機能的、および安定性の変化につながり、時には病気や機能の喪失をもたらすことがあります。
