1。二次構造：
* α-ヘリックス： 水素結合は、1つのアミノ酸のカルボニル酸素と、鎖の下にあるアミノ酸4残基のアミド水素の間に形成されます。これらの結合は、らせん状の立体構造を安定させるのに役立ちます。
* βシート： 水素結合は、隣接するポリペプチド鎖（または同じ鎖内のセグメント）のカルボニル酸素とアミド水素の間に形成され、並列または反平行配置でそれらを整列させます。これらの結合は、シートの安定性と剛性に寄与します。
2。三次構造：
* 折りたたみと立体構造： アミノ酸の側鎖間の水素結合は、タンパク質の全体的な形状と3次元構造を決定するのに役立ちます。それらは、セリン（SER）、スレオニン（THR）、アスパラギン（ASN）などの極サイドチェーンの間に形成できます。
* 疎水性相互作用： 水分子と極アミノ酸側鎖の間の水素結合は、疎水性効果に寄与し、タンパク質の内部で非極性側鎖を駆動します。
3。第四紀構造：
* サブユニットインタラクション： 水素結合は、多量体タンパク質の異なるポリペプチド鎖上のアミノ酸の側鎖の間に形成され、サブユニット間の相互作用を安定化することができます。
4。タンパク質リガンド相互作用：
* 基板結合： タンパク質の活性部位と基質分子との間の水素結合は、結合の特異性と強度に寄与する可能性があります。
* 酵素 - コファクターの相互作用： 水素結合は、酵素とその補因子間の相互作用を安定させることができます。
5。タンパク質間相互作用：
* 分子認識： 水素結合は、タンパク質間相互作用に重要な役割を果たし、タンパク質複合体のアセンブリを促進します。
* 信号変換： 水素結合は、細胞シグナル伝達経路に関与するタンパク質間の相互作用を媒介する可能性があります。
要約すると、水素結合は、タンパク質構造のさまざまなレベルを安定化し、タンパク質と他の分子間の相互作用を促進するために不可欠です。それらは、タンパク質の折りたたみ、安定性、および機能に貢献します。
