1.アミノ酸の線形配列 - タンパク質中のアミノ酸の配列がその主要な構造を決定します。たとえば、100アミノ酸で構成されるタンパク質は、これらのアミノ酸の順序が変化する場合、大きく異なる構造を持ちます。これにより、各タンパク質の特性の固有のセットが得られます。
2。側鎖相互作用 - すべてのアミノ酸には、その明確な化学特性に貢献している独自の側鎖があります。これらのサイドチェーンは、強いまたは弱い化学力を通じて互いに相互作用し、タンパク質に安定した構造を与えます。サイドチェーン相互作用のさまざまな組み合わせは、タンパク質の折りたたみとその後の機能の多様性につながります。
3。合成後の修飾 - タンパク質の多くのアミノ酸は、翻訳後の修飾を受ける可能性があります。これらの修飾は、グリコシル化（糖の添加）やリン酸化（リン酸基の添加）など、タンパク質の多様性をさらに拡大します。
さらに、タンパク質の複雑さと機能的汎用性は、複雑な3次元形状に折りたたむ能力によって達成されます。これは、生物学的活動に不可欠です。これらの構造は、アミノ酸の配列だけでなく、水素結合、疎水性相互作用、ジスルフィド結合形成など、タンパク質鎖のさまざまな部分間の相互作用によっても決定されます。
したがって、生物で観察されるタンパク質の驚異的な多様性は、線形配列、側鎖相互作用、翻訳後修飾、3次元の折り畳みパターンを含む因子の組み合わせから生じます。これらはすべて、20アミノ酸のユニークな特性と相互作用によって可能になります。
