* 特異性： 酵素は非常に特異的です。つまり、特定の基質との特定の反応のみを触媒します。この特異性は、酵素の活性部位のユニークな形状から生じます。これは、基質に結合する酵素の表面上の小さな領域です。活性部位は、タンパク質の構成要素であるアミノ酸の特定の配置によって形成されます。
* 触媒活性： 酵素の活性部位は、反応の活性化エネルギーを低下させる方法で基質と相互作用するように設計されています。この相互作用には、特定の化学結合と、活性部位のアミノ酸残基と基質分子間の相互作用が含まれます。
* 柔軟性と立体構造： タンパク質は柔軟性が高く、環境の変化に応じて形状をわずかに変えることができます。この柔軟性は、酵素が基質に結合し、化学反応を促進し、生成物を放出するために不可欠です。
リボザイム（触媒RNA分子）のようないくつかの例外がありますが、タンパク質は酵素として機能する分子の主要なクラスです。これは、タンパク質構造の汎用性と複雑さによるものであり、幅広い触媒活性と特異性を可能にします。
これが簡単な類推です：ロックとキーを想像してください。ロックは酵素の活性部位を表し、キーは基質を表します。キー（基質）の特定の形状は、ロック（アクティブサイト）に完全に適合し、「反応」が発生することを可能にします（キーはロックに入ります）。
タンパク質は、複雑で非常に特異的な3次元形状に折りたたむ能力のため、この役割に最適です。
