1。一次構造：
* ペプチド結合： これらは共有結合です そのリンクアミノ酸は線形鎖で結合します。それらは、1つのアミノ酸のカルボキシル基と次のアミノ基の間の脱水反応によって形成されます。
2。二次構造：
* 水素結合： これらは、ペプチド結合のN-Hグループの水素原子と、異なるペプチド結合のc =oグループの酸素原子との間に形成されます。これらの結合は弱いです しかし、アルファヘリックスやベータシートなどの二次構造の安定性にまとめて貢献しています。
3。三次構造：
* 水素結合： 二次構造と同様に、これらはアミノ酸のさまざまな極側鎖の間に形成されます。
* 疎水性相互作用： 非極性側鎖はタンパク質の内部に集まって、水との接触を避けます。これらの相互作用は、エントロピーによって駆動されます。
* イオン結合： アミノ酸の反対に帯電した側鎖間の静電魅力。
* ジスルフィド結合： 2つのシステイン残基の硫黄原子の間に形成された共有結合。これらの結合は特に強力であり、タンパク質の3次元構造を安定させるのに役立ちます。
4。第四紀構造：
* 三次構造に存在するすべての債券： このレベルには、複数のポリペプチド鎖（サブユニット）間の相互作用が含まれます。同じ結合 - 水素結合、疎水性相互作用、イオン結合、およびジスルフィド結合 - が存在しますが、現在は異なるポリペプチド鎖間で発生しています。
* 追加の相互作用： 次のような、さまざまなタンパク質分子間の相互作用により、第四紀構造は安定化することもできます。
* van der Waals Force： 非極性分子間の弱い魅力。
* 金属イオン調整： 一部のタンパク質は、金属イオン（亜鉛、鉄など）を利用して、特定のアミノ酸側鎖と調整し、安定性に寄与しています。
重要な注意： これらの結合の相対的な強さと重要性は、特定のタンパク質によって異なります。ただし、これらの結合の全体的な組み合わせにより、タンパク質のユニークな3次元形状とその機能が決定されます。
