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なぜ酵素は彼らの行動にそれほど特異的なのですか?

酵素は、タンパク質を構成するアミノ酸の配列によって決定される独自の3次元構造のために、その作用に非常に特異的です。この特異性は、いくつかの重要な要因から生じます。

1。アクティブサイトの形状と化学:

* 形状相補性: 酵素は特定の3次元形状で、多くの場合、アクティブサイトと呼ばれる溝またはポケットが付いています。この活性部位は、特定の基質のみに適合するように設計されています(酵素が作用する分子)。アクティブサイトの形状は、ロックやキーのように、基板の形状を正確に補完します。

* 化学相互作用: 活性部位には、一時的な結合(水素結合、イオン結合、ファンデルワールス力)を形成できる官能基(ヒドロキシル、カルボキシル、またはアミノ基など)を持つ特定のアミノ酸残基が含まれています。これらの相互作用は非常に特異的であり、酵素の選択性に寄与しています。

2。誘導フィットモデル:

* 柔軟性: ロックモデルとキーモデルは優れた出発点を提供しますが、誘導されたFITモデルは酵素と基質相互作用の動的な性質を強調します。基質が酵素に結合すると、活性部位はその形状をわずかに変更して、より正確に基質を収容できます。この誘導の適合により、酵素の特異性と効率がさらに向上します。

3。酵素特異性と機能:

* 代謝経路: 酵素は代謝経路内の特定の反応を触媒し、正しい一連のイベントを確保し、望ましくない副反応を防ぎます。

* 規制と制御: 酵素の特異性により、細胞プロセスの正確な制御が可能になります。特定の酵素の活性を調節することにより、細胞は環境の変化に反応し、恒常性を維持することができます。

例:

* ラクターゼ: この酵素は、牛乳に含まれる砂糖である乳糖を分解します。 ラクターゼには、他の糖を除く乳糖に特異的に結合する活性部位があります。

* ヘキソキナーゼ: この酵素は、グルコース代謝の重要なステップであるグルコースにリン酸基を追加します。ヘキソキナーゼには、グルコースを特異的に認識し、リン酸化のために配置する活性部位があります。

要約、 酵素の特異性は、生物における機能にとって重要です。それらのユニークな3次元構造と正確なアクティブサイトにより、高効率と制御を伴う特定の反応を触媒し、細胞プロセスの適切な機能を確保できます。

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