* 特異性： 酵素は非常に特異的です。各酵素には、特定の基質に結合するために独自に形成された活性部位があります。この特異性は、正しい反応が起こることを保証するため、生物学的プロセスにとって重要です。
* 形状と化学的特性： アクティブサイトには、基質の形状を補完する3次元形状があります。また、さまざまな化学結合（水素結合、イオン結合、ファンデルワールス力）を介して基質と相互作用できる特定のアミノ酸残基も含まれています。
* 誘導フィットモデル： アクティブサイトは常に基板と完全に一致するとは限りません。代わりに、基板を結合するとわずかな立体構造変化を起こし、よりぴったりとフィットします。この「誘導されたフィット」は、反応のために基板を正しく方向付けるのに役立ちます。
* 触媒： 基質が活性部位に結合すると、酵素は化学反応を促進します。酵素のアクティブサイトは次のとおりです。
* 遷移状態を安定させる： 酵素の活性部位は、反応の遷移状態に結合し、活性化エネルギーを低下させ、反応を高速化できます。
* 好ましい微小環境を提供します： 活性部位は、例えば特定のpHまたはイオン条件を提供することにより、反応が発生するのに最適な微小環境を作成できます。
アナロジー：
ロックとキーを想像してください。ロック（アクティブサイト）には、ピンの特定の形状と配置があります。一致する形状と配置を備えたキー（基板）のみが、ロックのフィットとロックを解除できます。
要約：
酵素の活性部位は、基質に結合する特異的な形状領域であり、特定の化学反応を促進します。活性部位と基質の関係は、特異性、誘導された適合、および反応の活性化エネルギーを下げる上での触媒的役割によって特徴付けられます。
