1。構造：
* 一次構造： ポリペプチド鎖のアミノ酸配列。単一のアミノ酸変化でさえ、酵素の活性を大幅に変える可能性があります。
* 二次構造： アルファヘリックスやベータシートなどのローカル折りたたみパターン。これらの構造は、酵素の全体的な形状と機能にとって重要です。
* 三次構造： ポリペプチド鎖全体の3次元形状。この構造は、活性部位と酵素の基質との相互作用を決定します。
* 第四紀構造： 複合体における複数のポリペプチド鎖（サブユニット）の配置。一部の酵素には、適切な機能のために複数のサブユニットが必要です。
2。特異性：
* 基板特異性： 酵素が特定の基質または小グループの基板を結合して触媒する能力。いくつかの酵素は非常に特異的であり、他の酵素はより広い範囲の分子に作用することができます。
* 立体特異性： 酵素が基質の異なる立体異性体を区別する能力。これは、キラル分子を含む反応にとって重要です。
3。アクティビティ：
* 最適pH： 各酵素には、最高の活性を示す特定のpHがあります。 pHの変化は、酵素の形状を変化させ、基質に結合する能力に影響を与える可能性があります。
* 最適温度： 酵素には、活動に最適な温度範囲があります。 高温は酵素を変性させる可能性がありますが、低温は反応速度を遅くします。
* km値： その基質に対する酵素の親和性の尺度。 KMが低いと、より高い親和性が示されます。
* vmax： 酵素触媒反応の最大速度。この値は、酵素が基質で完全に飽和しているポイントを表します。
* 売上高番号： 単一の酵素分子によって単位時間ごとに産物に変換された基質分子の数。 これは、酵素の効率を反映しています。
4。規制：
* アロステリック規制： 活性部位以外の部位に分子を結合することによる酵素活性の阻害または活性化。
* フィードバック阻害： 反応の産物が反応を触媒する酵素を阻害する調節。
* 共有結合修正： リン酸化やアセチル化などの化学グループの添加または除去による酵素活性の変化。
5。場所：
* 細胞局在： 酵素は、細胞質、ミトコンドリア、核、ゴルジ体装置など、さまざまな細胞コンパートメントに配置できます。
* 組織特異性： 特定の酵素は、特定の組織または臓器に見られ、その特殊な機能を反映しています。
これらの特性は、酵素の多様性と複雑さを示し、生命に不可欠な幅広い生化学反応を触媒することができます。これらの違いを理解することは、細胞プロセスの複雑なメカニズムを理解し、新薬や治療法を開発するために重要です。
