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生細胞の酵素の構造は何ですか?

酵素は、その過程で消費されることなく化学反応を高速化する生物学的触媒、通常はタンパク質です。それらの構造は、その機能にとって重要です。主要な構造的特徴の内訳は次のとおりです。

1。一次構造: これは、ポリペプチド鎖のアミノ酸の線形配列を指します。アミノ酸の特定の順序は、酵素の全体的な形状と機能を決定します。

2。二次構造: 一次構造は、水素結合によって安定化された、主にアルファヘリックスとベータシート、通常の繰り返しパターンに折りたたまれます。これらのパターンは、酵素のバックボーンを形成します。

3。三次構造: 単一のポリペプチド鎖の3次元形状は、その三次構造です。これは、水素結合、イオン結合、疎水性相互作用、ジスルフィドブリッジなど、アミノ酸側鎖間の相互作用によって決定されます。

4。第四紀構造: 一部の酵素は、サブユニットと呼ばれる複数のポリペプチド鎖で構成されており、機能的酵素を形成するために関連しています。これらのサブユニットの配置は、第四紀構造です。

アクティブサイト: 酵素の複雑な3D構造内には、活性部位と呼ばれる特定の領域があります。これは、基質、酵素が作用する分子である分子が化学反応を起こし、受ける場所です。アクティブサイトは通常、基質を補完するユニークな形状と化学環境を備えた溝またはポケットです。

その他の重要な機能:

* 補因子: 一部の酵素は、機能するために補因子と呼ばれる非タンパク質分子を必要とします。これらは、金属イオンまたはビタミンのような有機分子です。

* コエンザイム: これらは、酵素に結合し、触媒を支援する有機補因子です。

* アロステリックサイト: これらは、活性部位とは別の酵素上のサイトです。これらの部位での分子の結合は、酵素の活性を調節することができます。

キーポイント:

*酵素の構造は非常に特異的であり、特定の基質とのみ相互作用するようにします。

*活性部位の形状と化学環境は、酵素の触媒活性にとって重要です。

*温度、pH、変異などの要因による酵素の構造の変化は、その機能に影響を与える可能性があります。

例:

*グルコースのリン酸化を触媒する酵素ヘキソキナーゼは、グルコースに結合する特定の活性部位を持っています。活性部位におけるアミノ酸の配置は、ATPからグルコースへのリン酸基の移動を促進します。

酵素の構造を理解することは、それらがどのように機能し、生細胞でどのように調節されるかを理解するために不可欠です。

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