酵素の作用に最適な温度と pH
- 各酵素の pH 範囲を知ることが重要です。通常、ほとんどの酵素が最高の状態で機能するには、中性または中性に近い. 5～7 の pH 範囲で、酵素活性は最大であると言われています。
- 別の方法として、最適な pH が 1.7 ～ 2 である、より急激な pH を好む酵素もあります。ほとんどの場合は、見つかった場所によって異なります。
- 酵素にとって理想的な温度は 20°C から 35°C の間です。低温では不活性になり、高温では変性します。
酵素触媒作用
- 化学では、触媒と呼ばれる物質を使用して反応速度を変化させます。触媒は反応に参加しません。その組成と濃度は変わりません。
- 植物や動物は、多くの重要な生化学反応を促進し加速するために酵素に依存しています。
- 酵素触媒作用は、触媒としての酵素の応用です。
- 窒素含有酵素は複雑な化合物です。
- これらの化合物は、動物や植物の体内で自然に生成されます。
- 水に溶解すると、酵素は高分子量タンパク質の異種混合物を形成します。
- 生物の体内で起こるさまざまな反応に関与しています。
酵素触媒作用の特徴
- 酵素触媒は、1 秒間に最大 100 万分子の反応物を変換できます。その結果、酵素触媒は非常に効率的であると考えられています。
- 生化学触媒は特定の種類の反応に固有のものであるため、複数の反応には使用できません。
- 最適温度とは、触媒が最も効果を発揮する温度です。温度に関係なく、生化学触媒の活性は低下します。
- 溶液の pH は生化学的触媒作用にとって重要です。触媒は、5 から 7 の間の pH 範囲で機能するのが最適です。
- 酵素活性は、Na+ や Co2+ などの補酵素または活性化因子の存在下で増加します。これは、金属イオンと酵素の間の結合が弱いためです。
酵素触媒のメカニズム
- 酵素の表面には多数の空洞が存在します。 -COOH、-SH などのグループは、これらの空洞で見つけることができます。
- これらの空洞は、生化学粒子の活性中心とも呼ばれます。
- 鍵が錠前に収まるように、酵素と反対の電荷を持つ基質も錠前に収まります。
- アクティブなグループが存在するため、複雑なフォームが分解されて製品になります。
その結果、プロセスには次の 2 つのステップが含まれます。
最初のステップは、酵素と反応物を組み合わせることです。
E+R→ER
次のステップは、複合分子を分解して生成物を生成することです。
ER→E+R
酵素活性に影響を与える要因には次のようなものがあります:
温度、pH、および濃度はすべて、酵素活性に影響を与えるパラメーターです。酵素は特定の温度と pH 範囲で最もよく機能し、条件が正しくない場合、基質に結合する能力を失う可能性があります。
- 温度: 反応の温度を上げると反応が速くなり、温度を下げると反応が遅くなります。一方、極端な温度では、酵素がその形態を失い (変性)、機能しなくなる可能性があります。
- pH: 各酵素には、最適に機能する pH 範囲があります。 pH がこの範囲外に変化すると、酵素活性が低下します。 pH が高すぎると、酵素が変性する可能性があります。
- 酵素濃度 :結合する基質がある限り、酵素濃度を上げると反応が速くなります。すべての基質が結合すると、新しい酵素が結合するものがなくなるため、反応はもはやスピードアップしません。
- 基質濃度: ある程度、基質濃度を増加させると、反応速度も増加します。すべての酵素が結合すると、利用可能な酵素が飽和し、最大速度で動作するため、基質の増加は反応のペースに影響しません。
誤解:
- 酵素は「特異的」です。
各酵素タイプは通常、1 つまたはいくつかの基質としか反応しません。一部の酵素は他の酵素よりも特殊化されており、1 種類の基質のみを受け入れます。他の酵素は、酵素の標的タイプの結合または化学基を持っている限り、幅広い化合物に作用できます。
- 酵素は再利用可能です。
酵素は反応物ではありません。したがって、それらはプロセスに慣れません。基質に付着して反応を触媒する酵素は、修飾されずに放出され、別の反応に使用することができます。これは、酵素と基質分子が各反応で 1:1 の比率である必要がないことを示しています。
重要なポイント
- 酵素にとって理想的な温度は 20 ～ 35°C です。非常に低い温度では不活性化され、45°C 以上などの非常に高い温度では変性 (破壊) されます。
- 低分子量の酵素は、高分子量の酵素よりも熱に安定です。古細菌ピロコッカス・フリオサスにおけるヒドロゲナーゼの最適温度は95℃以上です。
- ピロコッカスは、この熱安定酵素の結果として 100°C で繁殖することができます。ほとんどのエンド酵素は、その理想的な pH (中性 pH) として 7.0 を持っています。
- 一方、消化酵素はさまざまな pH レベルで機能します。たとえば、唾液アミラーゼは pH 6.8、ペプシンは pH 2 などで最適に機能します。
- 理想的な pH からの逸脱は、アミノ酸 R 基のイオン化を促進し、酵素活性を低下させます。
- pH が変化すると、反対の反応が生じることがあります。たとえば、ホスホリラーゼは pH 7.0 でデンプンをグルコース 1-リン酸に分解しますが、pH 5 では逆の反応が起こります。
結論
酵素の活性は、pH が 5 ～ 7 のときに最も高いと報告されています。一方、一部の酵素は、1.7 ～ 2 のより顕著な pH 範囲を必要とします。状況によっては、最適な pH は場所によって決まります。酵素にとって理想的な温度は、摂氏 20 度から 35 度の間と言われています。
