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活性化センター


酵素は、さまざまなプロセスをスピードアップする触媒として機能する生体分子と見なされます。それらは、さまざまな組み合わせのアミノ酸の鎖によって形成されるタンパク質源です。酵素は反応性において非常に特異的です。人間の体内には、体内で起こるさまざまな代謝反応を触媒する多くの酵素があります。酵素は、細胞の温度、pH、および圧力の穏やかな条件で機能します。それらは非常に効率的で具体的です。

酵素は、触媒する反応のタイプに基づいて、次の 6 つのタイプに分類されます。

<オール>
  • 酸化還元酵素
  • トランスフェラーゼ
  • 加水分解酵素
  • リアーゼ
  • リガーゼ
  • イソメラーゼ
  • 酵素とは?

    酵素は通常、細胞のリボソームと RNA (Ribo Nucleic Acids) によって生成される三次元の球状タンパク質です。すべての酵素は、特定の基質に対して機能する特定の活性化センターを表面に持っています。基質は、変化して生成物を形成する反応の反応種です。すべての素材と製品には特定のエネルギーがあります。エネルギーが低いものもあれば、エネルギーが高いものもあります。反応粒子は、基質が生成物になるために活性化エネルギーと呼ばれるエネルギー障壁を越える必要があります。すべての基質分子のこの活性化エネルギーは等しくない可能性があり、結果として生成物が少なくなり、完了するまでに比較的時間がかかります。

    基質から生成物への変換速度を上げるために、その特定の反応に適した少数の酵素が使用されます。これにより、反応の活性化エネルギーが減少し、反応速度が向上します。

    例 1:口の中の唾液は唾液酵素を生成し、口の中の食物の消化を促進します。

    例 2:アンモニアの生成

    N2 + 3H2 → 2NH3

    この反応は完了するまでに比較的長い時間がかかるため、プロセスを高速化するために、鉄 (Fe) 金属触媒が使用されます。同じ反応で、モリブデンがプロモーターとして使用されます。

    酵素の活性化センター

    酵素は立体構造を持つため、特定の形状の活性化中心を持っています。活性化センターのサイズまたは形状のわずかな変化により、酵素の活性が変化する可能性があります。酵素の活性化センターは、結合部位と触媒部位にさらに分類できます。

    バインディング サイト :このサイトは基質を選択し、それを活性化センターに結合します。

    触媒サイト :このサイトは、酵素の触媒機能を実行します。

    補因子は、体内に存在する 20 種類のアミノ酸では実行されない反応を実行または触媒する非タンパク質分子です。補因子は、有機または無機のいずれかです。

    補因子はタンパク質に結合して活性化しますが、補因子タンパク質を持たないタンパク質は不活性です。

    酵素は細胞内にも細胞外にもあります。細胞内酵素は、体内で産生され、細胞が機能するために保持される酵素です。細胞外酵素は、細胞内で生成され、細胞の外に送られ、外部で働く酵素です。

    酵素基質複合体

    酵素 (E) がその基質 (S) に結合すると、酵素-基質複合体 (ES) が形成されます。この酵素-基質複合体 (ES) は、反応の活性化エネルギーを下げることによって変更します。活性化エネルギーの減少により、ES複合体は生成物の急速な形成を促進します。

    酵素は基質を最適な向きで利用できるようにします。それにより、化学反応の速度が上がります。

    活性化センターまたは触媒部位:

    <オール>
  • 活性化センター (部位) または触媒部位は、基質が結合する酵素に存在する特定の部位です。
  • 酵素と基質の構造は互いに相補的であり、相互に適合する。この酵素と基質の相互適合は、誘導適合と呼ばれます。
  • 一般に、活性化センターは、酵素内の深いトンネルに存在する酵素の溝です。
  • タンパク質の一次構造 (酵素に存在) では、アミノ酸残基 (活性化中心に存在) が非常に離れている場合があります。折りたたまれた後、立体構造を形成し、これらのアミノ酸残基が互いに接近します。
  • 結合後、活性化中心を持つ基質はコンフォメーション変化を起こします。
  • 活性化中心への基質結合は非常に特異的です。活性化センターに存在するアミノ酸は高度に保存されており、他の種に適合することはできません.
  • 酵素の官能基は、基質が結合して遷移状態を形成できる活性化中心の部位です。
  • 遷移状態に似た構造を持つ分子は、非常に効果的な酵素阻害剤です。
  • 酵素の活性化センターは、酸性度の低い条件や無極性条件などの理想的な環境下で機能することができます。
  • 温度を上げると反応速度を上げることができますが、温度と pH が大きく変化すると酵素が変性し、反応を触媒できなくなります。
  • 活性化センターの分析に使用される方法は次のとおりです:
    • アフィニティ ラベル
    • X 線回折分析
    • 部位特異的突然変異誘発
    1. 反応終了後、酵素は元の形に戻ります。したがって、酵素は反応後に変化しません。
    2. 反応の完了後、酵素はその生成物 (基質) を放出します。

    補因子による活性化:

    ほとんどの酵素は補因子によって活性化されます。

    例 1:ホロ酵素である DNA ポリメラーゼは、補因子としてマグネシウムイオンを使用します。

    例 2:馬の肝臓デヒドロゲナーゼは、補因子として亜鉛イオンを使用します。

    酵素は非常に特異的な方法で作用します。それらは、次の点で異なる程度の特異性を持っています:

    • 結合特異性
    • グループの特異性
    • 絶対的な特異性
    • 光学的または立体特異性
    • 二重特異性

    酵素の働き:

    酵素触媒反応は 2 つのステップで発生します。

    <オール>
  • 酵素 (E) と基質 (S) が衝突した後、互いに接近し、酵素-基質 (E-S) 複合体として知られる中間化合物を形成します。
    1. 酵素は、酵素表面から放出される E-S 複合体の形成後に生成物 (P) の形成を触媒します:

    S + E → E–SE–S → P + E

    誘導適合モデル :

    このモデルによると、結合後、酵素と基質の両方が動的なコンフォメーション変化を起こします。酵素は、基質をねじって遷移状態にすることにより、反応速度を高めます。

    結論

    酵素には、活性部位または触媒部位、または活性化中心と呼ばれる特定の部位があります。活性化センターは、基質が酵素に付着する酵素上の点または領域です。特定の物質によって活性化されると、酵素は活性化され、製品を形成する化学反応中に完全な効率を示します.酵素の活性化センターは、酸性度が低い、または無極性の条件などの理想的な環境下で機能します。



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