その理由は次のとおりです。
* 特異性： 酵素は非常に特異的です。それらのアクティブサイトは、特定のキー（基板）のみに適合するロックのようなものです。これにより、細胞内の生化学反応を正確に制御できます。
* バインディング： 基質は、非共有相互作用を介して酵素の活性部位に結合し、酵素 - 基質複合体を形成します。
* 触媒： 酵素は、活性化エネルギーを低下させ、基質を生成物に変換することにより、化学反応を促進します。
* リリース： 反応が完了すると、生成物は活性部位から放出され、酵素は別の基質分子に自由に結合できます。
酵素は同じの複数の分子と反応することができるかもしれませんが 基質同時に、異なる基質分子と同時に反応することはできません。
ただし、このルールにはいくつかの例外があります。
* 多酵素複合体： 一部の酵素は複合体で一緒に機能し、1つの酵素の積は次の酵素の基質として機能します。これにより、一連の反応が調整された方法で発生する可能性があります。
* 多面酵素： 一部の酵素は、反応を触媒する前に結合するために複数の基質を必要とします。これらの酵素には、多くの場合、それぞれ異なる基質に固有の複数の活性部位があります。
全体として、酵素は非常に特異的な触媒であり、通常は一度に1つの基質のみと反応します。この特異性は、生物学的プロセスの適切な機能を維持するために重要です。
