乳酸デヒドロゲナーゼ（LDH）
の運動特性
乳酸デヒドロゲナーゼ（LDH）は、補因子としてNADH/NAD+を利用して、ピルビン酸と乳酸の可逆的相互変換を触媒するユビキタスな酵素です。その速度論的特性は、細胞代謝におけるその役割を理解するために重要です。
LDHの主要な運動特性の内訳は次のとおりです。
1。 Michaelis-Menten速度論：
* LDHはMichaelis-Menten Kineticsに従います。つまり、その反応速度は、最大速度（VMAX）を表すプラトーに達するまで、基質濃度とともに増加します。
*ミカエリス定数（km）は、反応速度がVMAXの半分である基質濃度を表します。低いkmは、基質の酵素の親和性が高いことを示します。
2。基質特異性：
* LDHは、幅広い基質特異性を示し、さまざまなピルビン酸類似体を受け入れます。
*ただし、逆反応（乳酸からピルビン酸へ）の順方向反応（ピルビン酸）および乳酸の基質としてピルビン酸を好む。
3。補因子依存性：
* LDHは、乳酸から乳酸へのピルビン酸塩の還元を必要とします。
* NADHに対する酵素の親和性は、NAD+よりも高く、嫌気性条件下でピルビン酸を減少させる役割を反映しています。
4。 pH依存性：
* LDH活性は、サイトゾルの生理学的pHを反映して、わずかにアルカリ性pH（〜8.5）で最適です。
5。温度依存：
* LDH活性は、最適なポイントまで温度とともに増加し、その後タンパク質の変性により減少します。
6。阻害：
* LDHは、以下を含むさまざまな化合物によって阻害できます。
* oxaloacetate： 前方反応の競合阻害剤。
* pyruvate： 逆反応の非競争的阻害剤。
* 重金属： 活性部位残基との錯体形成を通じてLDH活性を阻害します。
7。アイソザイム：
* LDHは5つの異なるアイソザイムとして存在し、それぞれが4つのサブユニットで構成されています。
*これらのアイソザイムは、その運動特性、特にピルビン酸塩と乳酸に対する親和性、および阻害剤に対する感受性が異なります。
*異なる組織は、異なるLDHアイソザイムを発現し、特定の代謝ニーズを反映しています。
8。アロステリック規制：
* LDHは、アロステリックメカニズムによって規制されることは知られていません。ただし、その活性は、その基質と生成物の相対濃度、およびNADHとNAD+の可用性の影響を受けます。
LDHの運動特性を理解することは、に不可欠です
* 代謝経路の分析： LDHは炭水化物代謝において中心的な役割を果たし、その速度論的特性は解糖と糖新生の速度に影響します。
* 病気の診断： さまざまなLDHアイソザイムパターンはさまざまな疾患に関連しており、診断検査が可能です。
* 新しい治療法の開発： LDH動力学を理解することは、この酵素を標的とする薬物の開発、特にがんや代謝障害の治療には重要です。
注： この情報は、LDH動力学の一般的な概要を提供します。特定の詳細は、アイソザイム、実験条件、および特定のアプリケーションによって異なる場合があります。
