これが故障です：
* 基本構造： すべてのアミノ酸は、共通の基本構造を共有しています。アミノ基（NH2）、カルボキシル基（COOH）、水素原子（H）、およびA サイドチェーン（Rグループ）に結合した中心炭素原子（アルファ炭素）が結合しました 。
* サイドチェーン（Rグループ）バリエーション： サイドチェーン（Rグループ） あるアミノ酸を別のアミノ酸と区別するユニークな部分です。それは可能です：
* 非極性： これらのサイドチェーンは疎水性（水を燃やす）であり、タンパク質構造で一緒に集まる傾向があります。例：グリシン、アラニン、バリン。
* 極： これらの側鎖は親水性（水を愛する）であり、しばしば水分子と相互作用します。例：セリン、スレオニン、アスパラギン。
* 充電： これらのサイドチェーンは、正に帯電（基本）または負に帯電（酸性）のいずれかです。例：リジン、アルギニン（塩基性）、アスパラギン酸、グルタミン酸（酸性）。
* 特別なケース： 一部のアミノ酸にはユニークな特性があります。たとえば、システインには、ジスルフィド結合を形成できるスルフヒドリル基（-SH）があり、プロリンにはタンパク質の折りたたみに影響を与える環状構造があります。
* サイドチェーンの影響： サイドチェーン（Rグループ）の特性は、アミノ酸の全体的な特性を決定し、それが形成するタンパク質の構造と機能に影響を与えます。
要約： すべてのアミノ酸には同様の基本構造がありますが、一意のサイドチェーン（Rグループ）は、あるアミノ酸を別のアミノ酸と区別する重要な機能です。サイドチェーンのこの変動は、アミノ酸の多様性につながり、生物における多様な機能を備えた広範なタンパク質の形成を可能にします。
